Главная > Химия > Основы биохимии, Т.1.
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

7.5. Рентгеноструктурные исследования пептидов свидетельствуют о жесткости и плоской конфигурации пептидных групп

Следующий шаг в развитии наших знаний о пространственной структуре белков был сделан в 40-х и начале 50-х годов Лайнусом Полингом и Робертом Кори (США).

Рис. 7-4. Плоская пептидная группа. С—N-связь частично имеет характер двойной связи и поэтому вокруг нее свободное вращение невозможно. Обратите внимание, что атомы кислорода и водорода лежат в этой плоскости по разные стороны от С—N-связи. Это соответствует трансконфигурации пептидной связи.

Они получили дифракционные картины кристаллов аминокислот и простых ди- и трипептидов. На основе этих рентгенограмм им удалось установить точную структуру пептидной группы.

Рис. 7-5. Ограничения, налагаемые на вращение вокруг одинарных связей полипептидной цепи. С—N-связи, входящие в состав плоских пептидных групп (показанных на красном фоне) и составляющие третью часть всех связей остова, не допускают свободного вращения. Вращение вокруг других одинарных связей остова также в той или иной мере ограничено в зависимости от размеров и заряда R-групп.

Они обнаружили, что С—N-связь, соединяющая два аминокислотных остатка в пептидной цепи (рис. 7-4), короче большинства других С—N-связей, например С—N-связи в простых аминах. Более того, пептидная С—N-связь имеет в какой-то степени характер двойной связи и поэтому вокруг нее не может происходить свободного вращения. Далее эти ученые сделали вывод, что четыре атома пептидной группы лежат в одной плоскости, причем атом кислорода карбонильной группы и атом водорода NH-группы находятся относительно пептидной связи в трансположении (рис. 7-4). Исходя из всех этих исследований, они заключили, что С—N-связи, составляющие одну треть всех связей полипептидного остова, не допускают свободного вращения и имеют частично характер двойных связей. Таким образом, остов полипептидной цепи можно представить в виде ряда жестких плоскостей, разделенных замещенными метиленовыми группами (), как показано на рис. 7.5. Теперь нам ясно, что жесткие пептидные связи накладывают некоторые ограничения на число возможных пространственных конформаций полипептидной цепи.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление