Главная > Химия > Основы биохимии, Т.1.
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

7.6. В a-кератине полипептидные цепи имеют форму a-спирали

Используя специально изготовленные точные модели, Полинг и Кори изучили возможные способы скручивания или свертывания полипептидной цепи с учетом ограничений, налагаемых присутствием жестких связей в плоских пептидных группах.

Особый интерес они проявили к конформациям, которые могли бы объяснить существование в -кератине волос периодически повторяющихся единиц длиной около 0,54 нм. Простейшая форма полипептидной цепи, содержащей жесткие пептидные связи (при том, что вокруг всех остальных одинарных связей свобода вращения сохраняется), - это показанная на рис. 7-6 спиральная структура, которую Полинг и Кори назвали -спиралью. В этой структуре полипептидный остов образует плотные витки вокруг длинной оси молекулы тогда как R-группы аминокислотных остатков выступают из спирального остова наружу. Периодически повторяющаяся единица соответствует одному витку спирали, шаг которой составляет приблизительно 0,54 нм, что хорошо согласуется с периодичностью, наблюдающейся при рентгеноструктурном исследовании кератина волос.

В связи с этим возникает вопрос: за счет каких сил стабилизируется конформация -спирали? Почему из всех возможных конформаций реализуется именно такая спиральная форма? Ответ заключается в следующем: -спираль - это устойчивая предпочтительная конформация полипептидной цепи в -кератине потому, что она допускает образование водородных связей между каждым атомом водорода, соединенным с электроотрицательным атомом азота пептидной связи, и электроотрицательным атомом кислорода карбонильной группы четвертого (считая вдоль цепи назад) аминокислотного остатка (рис. 7-6). В образовании подобных водородных связей участвует каждая пептидная группа. Таким образом, каждый последующий виток -спирали связан с предшествующим несколькими водородными связями, что придает всей структуре значительную устойчивость.

Рис. 7-6. Три модели -спирали, показывающие различные особенности ее структуры. A. Формирование правой -спирали. Плоскости жестких пептидных групп параллельны длинной оси спирали. Одна из водородных связей выделена красным цветом. Б. Модель -спирали из стержней и шариков, на которой показаны внутрицепочечные водородные связи. B. Шаг спирали соответствует периоду 0.54 нм (3,6 аминокислотных остатков).

Итак, мы видим, что -спираль является устойчивой конформацией полипептидной цепи благодаря существованию двух типов ограничений, не допускающих свободного вращения вокруг одинарных связей: 1) наличию плоских пептидных групп с жесткими связями, вокруг которых вращение невозможно, и 2) образованию большого числа внутрицепочечных водородных связей. В настоящее время имеется множество данных, убедительно свидетельствующих о том, что полипептидные цепи -кератинов действительно имеют -спиральную конформацию.

В ходе дальнейшей работы с использованием моделей было показано, что -спираль может быть построена либо из L-, либо из D-аминокислот, но все аминокислоты должны представлять собой стереоизомеры одного и того же типа, так как пептидная цепь, состоящая из смеси остатков L- и D-аминокислот, не способна образовать спираль. Далее, если использовать только природные L-аминокислоты, то можно построить как правую, так и левую спираль; для большинства фибриллярных белков характерны правые спирали.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление