Главная > Химия > Основы биохимии, Т.1.
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

Краткое содержание главы

Существуют четыре типа фибриллярных белков, выполняющих в животных организмах защитную или структурную роль: -кератин, (-кератин, коллаген и эластин. При их изучении были получены важные сведения о соотношении между структурой и функцией молекул белков. -Кератины- это нерастворимые и плотные белки, входящие в состав волос, шерсти, перьев, чешуи, рогов и копыт, а также панцыря черепахи. Рентгеноструктурный анализ показывает, что фибриллы -кератина имеют период повторяемости около 0,54 нм и что их полипептидные цепи скручены в спираль. Данные рентгеноструктурного анализа свидетельствуют также о жесткости и плоской конфигурации пептидных групп. Это обусловлено тем, что -связи полипептидного остова частично имеют характер двойных связей. На основе этих наблюдений был сделан вывод, что полипептидные цепи -кератина существуют в форме правых -спиралей, на каждый виток которых приходится 3,6 аминокислотных остатков, при этом шаг спирали составляет 0,54 нм. Все пептидные группы участвуют в образовании внутрицепочечных водородных связей, стабилизирующих -спираль. Дестабилизирующее действие на -спираль оказывают расположенные по соседству -группы, несущие электрический заряд одного и того же знака или имеющие большие размеры, а также остатки пролина, которые изгибают цепь и искажают -спираль. Волосы представляют собой скрученные наподобие каната многожильные структуры, образованные -спиральными полипептидными цепями, обвитыми одна вокруг другой в виде суперспирали. В -кератинах имеется много поперечных связей, в образовании которых участвуют остатки цистина.

-Кератины (наиболее типичным примером может служить фиброин шелка) имеют периодичность около 0,70 нм. Такую же периодичность приобретает обработанный паром и растянутый -кератин. В (-кератинах полипептидная цепь вытянута вдоль одной оси в виде зигзагообразной структуры. Соседние полипептидные цепи Р-кератинов соединены между собой водородными связями; они антипараллельны, т.е. ориентированы в противоположных направлениях, и образуют складчатый слой, по обе стороны которого выступают -группы. Р-Кератины содержат много остатков глицина и аланина.

Коллаген - наиболее распространенный из всех белков, обнаруженных у позвоночных. Он содержится в сухожилиях, волокнистой соединительной ткани кожи, кровеносных сосудах, костях и хрящах.

Фибриллы коллагена состоят из трех навитых друг на друга полипептидных цепей, каждая из которых образует изломанную спираль особого типа, содержащую около 21% остатков пролина и гидроксипролина. Фибриллы коллагена нерастяжимы и имеют очень большую прочность на разрыв. При частичном гидролизе коллаген превращается в желатину - растворимую и перевариваемую смесь полипептидов. Эластин, специфический белок эластической соединительной ткани, существует в виде сети полипептидных цепей, поперечносвязанных остатками десмозина. Он обладает большой упругостью. Миозин, актин и тубулин представляют собой примеры внутриклеточных нитевидных белков, участвующих в зависимых от энергии АТР процессах мышечного сокращения и перемещения клеток.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление