Главная > Химия > Основы биохимии, Т.1.
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

Краткое содержание главы

Ферменты-это белки, катализирующие строго определенные химические реакции. Они связываются с молекулой субстрата, в результате чего образуется промежуточный фермент-субстратный комплекс, который затем распадается на свободный фермент и продукт реакции. При повышении концентрации субстрата S и постоянной концентрации фермента Е каталитическая активность последнего будет повышаться до тех пор, пока не достигнет характерной для данного фермента максимальной скорости Vmax, при которой практически весь фермент находится в форме комплекса ES и, следовательно, насыщен субстратом. Такая зависимость между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции описывается гиперболической кривой. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет половину величины , получила название константы Михаэлиса-Ментен . Эта константа является характеристикой каталитического действия фермента применительно к какому-то определенному субстрату. Уравнение Михаэлиса-Ментен

связывает скорость ферментативной реакции с концентрацией субстрата и величиной через константу Это уравнение приложимо также к двухсубстратным реакциям, протекающим по механизму единичного или двойного замещения (механизм типа «пинг-понг»). Каждый фермент имеет оптимум pH, т. е. определенное значение pH, при котором его активность достигает максимального уровня. Все ферменты обладают строгой специфичностью по отношению к субстратам, на которые они действуют. Ферменты можно инактивировать путем необратимой модификации некоторых функциональных групп, имеющих важное значение для каталитической активности ферментов.

Их можно также подвергнуть обратимому ингибированию по конкурентному или неконкурентному механизму. Конкурентные ингибиторы, по своей структуре напоминающие обычно субстрат, обратимо конкурируют с ним за связывание с активным центром, но в отличие от субстрата не претерпевают никаких превращений под действием фермента. Неконкурентные ингибиторы связываются не с активным центром, а с каким-то другим участком молекулы фермента. Они могут присоединяться как к свободному ферменту, так и к фермент-субстратному комплексу; их действие нельзя устранить путем добавления субстрата. Ферменты ускоряют химические реакции благодаря тому, что обеспечивают правильную ориентацию молекулы субстрата в непосредственной близости от каталитического центра, предоставляют для катализа протон-донорные и протон-акцепторные группы, образуют при помощи ковалентных связей нестабильные промежуточные соединения с субстратом и вызывают напряжение в молекуле субстрата или ее деформацию.

Кроме каталитической активности некоторые ферменты обладают также и регуляторной активностью. Они служат как бы «дирижерами», задающими темп метаболическим процессам. Некоторые регуляторные ферменты, называемые аллостерическими, регулируют скорость реакций путем обратимого нековалентного присоединения специфических модуляторов, или эффекторов, к регуляторному, или аллостерическому, центру фермента. Такими модуляторами могут быть либо сами субстраты, либо какие-то промежуточные продукты метаболизма. К другому классу относятся регуляторные ферменты, способные изменять свою активность путем ковалентной модификации содержащихся в них специфических функциональных групп, необходимых для активности фермента. Некоторые ферменты существуют в нескольких формах, называемых изоферментами, которые различаются по своим кинетическим характеристикам. Многие генетические заболевания человека обусловлены нарушением в результате мутаций функционирования одного или нескольких ферментов.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление