Главная > Химия > Основы биохимии, Т.1.
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

5.22. Химические реакции, характерные для пептидов

Как и другие органические соединения, пептиды могут вступать в химические реакции, определяемые наличием в них не только функциональных групп, например свободных аминогрупп и карбоксильных групп, но и R-групп.

Следует отметить две особенно важные реакции, характерные для пептидов. Прежде всего это гидролиз пептидных связей путем кипячения растворов пептидов в присутствии сильной кислоты или щелочи, в результате чего образуются свободные аминокислоты

Осуществленный таким способом гидролиз пептидных связей - это необходимый шаг в определении аминокислотного состава белков и последовательности составляющих их аминокислотных остатков. Пептидные связи могут быть гидролизованы также под действием некоторых ферментов, таких, как трипсин и химотрипсин, представляющие собой протеолитические (белок-расщепляю-щие) ферменты, секретируемые в кишечник и способствующие перевариванию, т. е. гидролитическому расщеплению, белков, входящих в состав пищи. Если кипячение пептидов с кислотой или щелочью приводит к гидролизу всех пептидных связей независимо от природы и последовательности соединенных при их помощи аминокислотных звеньев, то трипсин и химотрипсин осуществляют каталитическое расщепление пептидов избирательным образом. Трипсин гидролизует только те пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы лизина или аргинина. Химотрипсин же атакует только те пептидные связи, которые были образованы с участием карбоксильных групп фенилаланина, триптофана и тирозина. Как мы увидим дапьше, такой избирательный ферментативный гидролиз оказывается очень полезным при анализе аминокислотных последовательностей белков и пептидов.

Другая важная химическая реакция, в которую вступают пептиды и которая тоже используется для определения аминокислотной последовательности, - это реакция с 1 - фтор-2, 4 - динитробензолом. Мы уже видели (см. рис. 5-17), что это соединение реагирует с -аминогруппой свободной аминокислоты с образованием 2, 4-динитрофениламинокислоты. Этот реагент вступает в реакцию и с -аминогруппой аминоконцевого остатка любого пептида независимо от длины пептидной цепи, что приводит к образованию динитрофен илпептида.

Рис. 5-22. Введение метки в аминоконцевой остаток тетрапелтида. Меткой служит 1 - фтор-2, 4 - динитробензол (ФДНБ).

При помощи зтой реакции можно пометить аминоконцевой остаток пептида (рис. 5-22). В гл. 6 мы увидим, как эта и другие реакции, позволяющие пометить аминоконцевой остаток пептида, используются для определения аминокислотной последовательности полипептидных цепей.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление