Главная > Химия > Основы биохимии, Т.1.
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

Вопросы и задачи

1. Удельное оптическое вращение аминокислоты, выделенной из арбуза. Аминокислота цитруллин впервые была выделена из арбуза (Citrullus vulgaris), но она присутствует и в большинстве животных тканей. Хотя цитруллин не входит в состав белков, он служит предшественником аргинина, а также мочевины - экскретируемого конечного продукта метаболизма аминогрупп. Структурная формула цитруллина выгладит следующим образом:

При 25 °С стеклянная трубка длиной 20 см, заполненная 5%-ным раствором цитруллина в 0,3 н. НСl, вращает плоскость поляризации света на 1,79° вправо. Какова величина удельного оптического вращения цитруллина? Можно ли по удельному вращению цитруллина определить, является ли он D- или L-аминокислотой?

2. Абсолютная конфигурация цитруллина. Какую конфигурацию (D или L) имеет выделенный из арбуза цитруллин (см. формулу, приведенную в предыдущем вопросе)? Дайте обоснованный ответ.

3. Соотношение между структурой и химическими свойствами аминокислот. Поскольку аминокислоты служат строительными блоками белков, знание их структуры и химических свойств имеет первостепенное значение для понимания того, как белки выполняют свои биологические функции. Ниже приведены структурные формулы боковых цепей (R-rpynn) 16 аминокислот (Ala, Arg, Asn, Asp, Cys, Glu, Gly, His, Lys, Met, Phe, Pro, Ser, Trp, Туг и Val). Назовите аминокислоты, которым принадлежат изображенные здесь R-группы. Какие из перечисленных ниже свойств характерны для каждой из этих аминокислот? Некоторые из этих свойств можно использовать для характеристики более чем одной аминокислоты. Свойства R-групп и соответствующих аминокислот.

а) Небольшая полярная R-группа, содержащая гидроксильную группу. Соответствующая аминокислота играет важную роль в функционировании активных центров некоторых ферментов.

б) R-группа создает наименьшие стерические ограничения.

в) R-группа имеет рК' й: 10,5 и при физиологических значениях pH несет положительный заряд.

г) Серусодержащая R-группа; нейтральна при всех значениях pH.

д) Ароматическая R-группа; имеет гидрофобную природу и нейтральна при всех значениях pH.

е) R-группа, представляющая собой остаток насыщенного углеводорода; вносит важный вклад в гидрофобные взаимодействия.

ж) Единственная аминокислота, содержащая ионизируемую R-группу с величиной рК', близкой к 7. Играет важную роль в функционировании активных центров ряда ферментов.

з) Единственная аминокислота, содержащая замешенную а-аминогруппу. Влияет на процесс свертывания белковой цепи, так как служит местом вынужденного изгиба цепи.

и) R-группа имеет величину рК' около 4 и при pH 7 несет отрицательный заряд.

к) Ароматическая R-группа, способная участвовать в образовании водородных связей; имеет величину рК', близкую к 10.

л) Образует дисульфидные поперечные связи между полипептидными цепями; величина рК' функциональной группы близка к 8.

м) R-группа с величиной рК':ь 12; несет положительный заряд при всех физиологических значениях pH. В некоторых белках играет важную роль в связывании отрицательно заряженных фосфатных групп.

н) Если эту полярную, но незаряженную R-rpynny подвергнуть гидролизу, то содержащая ее аминокислота превращается в другую аминокислоту с отрицательно заряженной R-группой при pH около 7.

4. Связь между кривой титрования и кислотно-основными свойствалш глщииа. 0,1 М раствор глицина (100 мл), имеющий pH 1,72, был оттитрован 2 М раствором NaOH. В ходе титрования производилась регистрация pH. полученные данные были отложены на графике, представленном на рисунке. Наиболее важные точки на графике обозначены римскими цифрами от I до V. Какую из этих пяти точек на кривой титрования следует указать, отвечая на поставленные ниже вопросы? Поясните свой выбор.

Задача 4

а) Какая точка соответствует pH, при котором в 0,1 М растворе глицина эта аминокислота существует в форме ионов + NH3—СН2 СООН?

б) В какой точке средний суммарный заряд молекулы глицина равен + 1/2?

в) В какой точке аминогруппы ионизированы у половины молекул глицина?

г) В какой точке значение pH равно величине р К' ионизации карбоксильной группы глицина?

д) В какой точке значение pH равно величине рК' ионизации протонированной аминогруппы (—NH3) глицина?

е) В какой точке глицин обладает максимальной буферной емкостью?

ж) В какой точке средний суммарный заряд глицина равен нулю?

з) В какой точке карбоксильная группа глицина оказывается полностью оттитрованной (первая точка эквивалентности)?

и) В какой точке ионизирована половина карбоксильных групп?

к) В какой точке глицин полностью оттитрован (вторая точка эквивалентности)?

л) В какой точке глицин существует преимущественно в форме ионов ?

м) В какой точке молекулы глицина превращаются на 50% в ионы и на 50% в ионы ?

н) В какой точке средний суммарный заряд молекулы глицина равен — 1?

о) В какой точке 50% молекул глицина превращаются в ионы , а остальные 50% - в ионы ?

п) Какой точке соответствует изоэлектрическая точка глицина?

р) В какой точке средний суммарный ряд глицина равен

с) Какой точке соответствует конец титрования?

т) Для того чтобы использовать глицин в качестве эффективного буфера, необходимо знать, при каких значениях раствор глицина обладает минимальной буферной емкостью. Укажите на кривой титрования глицина соответствующие точки, у) В какой точке в ходе титрования преобладающей формой глицина становятся ионы ?

5. Какую долю составляют полностью незаряженные формы глицина? При значении соответствующем изоэлектрической точке, суммарный заряд глицина равен нулю. Хотя нулевой суммарный заряд имеют две формы глицина (биполярная и незаряженная), его преобладающей формой в изоэлектрической точке является биполярная.

а) Объясните, почему в изоэлектрической точке глицин представлен главным образом биполярной, а не полностью незаряженной формой.

б) Определите долю молекул глицина, которые в изоэлектрической точке находятся в полностью незаряженной форме. Приведите свои соображения в пользу сделанной оценки.

Задача 5

6. Состояние ионизации аминокислот. Каждая ионизируемая группа аминокислоты может находиться в одном из двух состояний - заряженном нейтральном. Электрический заряд на функциональной группе определяется соотношением между величиной этой группы и значением раствора. Это соотношение описывается уравнением Хендерсона-Хассельбаха.

а) Гистидин имеет три ионизируемые функциональные группы. Напишите уравнения для трех соответствующих процессов ионизации гистидина и укажите примерные величины констант равновесия характеризующих каждый из этих процессов. Нарисуй структуру гистидина во всех трех состояниях ионизации. Какой суммарный заряд имеет молекула гистидина в каждом из состояний ионизации?

б) Нарисуйте ионные структуры гистидина, преобладающие при и 12; учтите, что состояние ионизации можно определить, рассматривая каждую ионизируемую группу независимо от остальных.

в) Каков суммарный заряд молекулы гистидина при 8 и 12? Куда будет двигаться гистидин при каждом из этих значений в ходе электрофореза - к аноду или катоду

7. Приготовление глицинового буфера. Раствор глицина часто применяют в качестве буфера. Для приготовления 0,1 М глицинового буфера используют 0,1 М растворы солянокислого глицина и глицина (-две формы глицина, имеющиеся в продаже. Какие объемы этих двух растворов следует смешать, чтобы приготовить глицинового буфера, имеющего ?

8. Электрофорез аминокислот на бумаге. Каплю раствора, содержащего смесь глицина, аланина, глутаминовой кислоты, лизина, аргинина и гистидина, нанесли на середину полоски бумаги и дали ей высохнуть.

Затем бумагу смочили буфером с и к концам полоски приложили электрическое напряжение.

а) Какая аминокислота(ы) будет двигаться к аноду?

б) Какая аминокислота(ы) будет двигаться к катоду?

в) Какая аминокислота(ы) останется на стартовой точке или вблизи нее?

9. Разделение аминокислот методом ионообменной хроматографии Анализ смеси аминокислот начинают с разделения этой смеси на компоненты методом ионообменной хроматографии. Небольшое количество смеси вносят в верхнюю часть колонки, заполненной частицами полистирола, содержащими остатки сульфоновой кислоты (см. рис. 5-14). Затем через колонку пропускают буферный раствор. Аминокислоты проходят через колонку с разными скоростями, поскольку их движение тормозят два фактора: 1) электростатическое притяжение между отрицательно заряженными остатками сульфоновой кислоты и положительно заряженными функциональными группами аминокислот и 2) гидрофобное взаимодействие между боковыми цепями аминокислот и сильно гидрофобным остовом полистирольной смолы. Для каждой из выписанных ниже пар аминокислот определите, какая аминокислота данной пары будет сходить с колонки первой (т.е. испытывать наименьшее торможение) при пропускании через колонку буфера с

10. Набор трипептидов. Предположим, что вы хотите синтезировать трипептиды, используя в качестве строительных блоков глицин, аланин и серии.

а) Сколько различных трипептидов можно приготовить при условии, что любая из этих трех аминокислот может занимать любое из трех возможных положений, причем каждую аминокислоту можно использовать более одного раза?

б) Сколько различных трипептидов можно приготовить, если использовать каждую аминокислоту только один раз?

11 Обозначение оптических изомеров изолейцина. Структурная формула изолейцина изображена ниже

а) Сколько хиральиых центров имеет молекула изолейцина

б) Сколько оптических изомеров может быть у изолейцина?

в) Нарисуйте перспективные формулы всех оптических изомеров изолейцина.

г) Как вы обозначите каждый из этих изомеров в рамках RS-системы? (Указание: по своему приоритету группа занимает промежуточное положение между группами

12. Сравнение величин аминокислоты в свободном виде и в составе пептидов. Кривая титрования аминокислоты аланина отражает процессы ионизации двух функциональных групп с и 9,69, что отвечает ионизации соответственно карбоновой кислоты и протонированного амина. Титрование ди-, три- и олигопептидов аланина, содержащих более четырех остатков этой аминокислоты, свидетельствует об ионизации только двух функциональных групп, хотя экспериментально найденные величины их различны.

а) Нарисуйте структурную формулу пептида . Укажите функциональные группы, которым соответствуют величины

б) При переходе от к олигопептидам, состоящим из остатков величина возрастает. Объясните, почему это происходит?

в) При переходе от к олигопептидам, состоящим из остатков величина уменьшается. Объясните причину этого.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление