Главная > Основы биохимии, Т.1.
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Пред.
След.
Макеты страниц

Распознанный текст, спецсимволы и формулы могут содержать ошибки, поэтому с корректным вариантом рекомендуем ознакомиться на отсканированных изображениях учебника выше

Также, советуем воспользоваться поиском по сайту, мы уверены, что вы сможете найти больше информации по нужной Вам тематике

12.14. Лектины - специфические белки, способные связываться с определенными клетками и вызывать их агглютинацию

Много лет назад было установлено, что определенные растительные белки, часто называемые фитогемагглютининами, способны связываться с эритроцитами и вызывать их агглютинацию. В дальнейшем оказалось, что фитогемагглютинины могут присоединяться к поверхности многих других животных клеток. Хотя белки этого типа содержатся главным образом в растениях, особенно у представителей семейства бобовых, они встречаются также и в тканях беспозвоночных. В числе первых открытых фитогемаггдютининов были конканаеалин А из канавалии мечевидной и рицин из клещевины обыкновенной. Эти и многне другие белки растений и животных, способные связываться со специфическими углеводными группами на поверхности клеток, получили название лектинов (от лат. «legere» - подбирать или выбирать). Например, конканавалин А связывается с -глюкозой и -маннозой, а лектин из бобов сои с -галактозой и N-ацетил-D-галактозамином. Сейчас идентифицировано уже более 1000 лектинов. Очень важен и интересен тот факт, что некоторые лектины вызывают избирательную агглютинацию злокачественных опухолевых клеток. Это указывает на различия в структуре поверхностей опухолевых и нормальных клеток: по-видимому, специфические углеводные остатки на поверхности опухолевых клеток более доступны для связывающихся с ними лектинов.

Специфичность лектинов, а также их важное практическое значение проявляются в том, что они способны различать эритроциты трех типов - А, В и О - по структуре олигосахаридных групп гликофорина.

Лектин из фасоли лима вызывает агглютинацию только эритроцитов типа А, лектин из лотосовых эритроцитов типа В, а третий лектин, также растительного происхождения, агглютинирует только эритроциты типа О. Лектин из фасоли лима связывается с гликопротеинами, содержащими в качестве главного сахарного компонента N-ацетил-D-галактозамин, а лектины, реагирующие с эритроцитами типа О с поверхностными гликопротеинами, содержащими сахар фукозу. Специфические гликопротеины имеются на поверхности не только эритроцитов, но и других клеток животных тканей. Именно из-за этих гликопротеинов при пересадке кожи или какого-либо органа (например, почек или сердца) от одного человека другому необходима идентичность тканей донора и реципиента для успешного приживления трансплантируемой ткани.

У растений и беспозвоночных животных лектины, вероятно, функционируют как защитные белки, предохраняя эти лишенные иммунной системы, а следовательно, и антител организмы от вторжения паразитарных микроорганизмов. Считают, что лектины располагаются на поверхности клеток растений.

Categories

1
Оглавление
email@scask.ru