Краткое содержание главы

Каждая из 20 аминокислот, которые обычно обнаруживают как продукты гидролиза белков, содержит -карбоксильную группу, -аминогруппу и специфическую для данной аминокислоты R-группу, замещающую водород при -атоме углерода. а-Атом углерода во всех аминокислотах (за исключением глицина) является асимметрическим, и, следовательно, каждая из этих аминокислот может существовать по меньшей мере в двух стереоизомерных формах. В белках встречаются только L-стереоизомеры, соответствующие по своей конфигурации L-глицеральдегиду. Классификация аминокислот основана на различиях в полярности их R-групп. К классу неполярных аминокислот принадлежат аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан и метионин. В класс полярных нейтральных аминокислот входят глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин. Класс отрицательно заряженных (кислых) аминокислот включает аспарагиновую и глутаминовую кислоты, а класс положительно заряженных (основных) аминокислот-аргинин, лизин и гистидин.

При низких значениях pH моноами-номонокарбоновые аминокислоты представляют собой двухоснбвные кислоты . При повышении pH примерно до 6, т. е. до изоэлектрической точки, от карбоксильной группы отщепляется протон, что приводит к образованию цвиттерионов - электрически нейтральных биполярных ионов типа . В результате дальнейшего повышения pH происходит отщепление второго протона с образованием ионов типа . Аминокислоты с ионизируемыми R-группами могут существовать и в других ионных формах, образование которых зависит от pH. При взаимодействии аминокислот с нингидрином образуются окрашенные продукты. Для разделения сложных смесей аминокислот, а также для идентификации и определения количества разделенных аминокислот используют методы электрофореза и ионообменной хроматографии.

Аминокислоты, ковалентно соединенные друг с другом при помощи пептидных связей, образуют пептиды, которые могут быть получены также как продукты неполного гидролиза полипептидов. Кислотно-основные свойства пептида определяются его концевыми -группами, а также входящими в его состав ионизируемыми R-группами. При полном гидролизе пептидов образуются свободные аминокислоты. Взаимодействие аминоконцевого остатка пептида с 1-фтор-2,4-динитробензолом приводит к образованию производного, имеющего характерную желтую окраску. Некоторые пептиды присутствуют в свободном состоянии в клетках и тканях и выполняют специфические биологические функции. К ним относятся многие гормоны, антибиотики и другие соединения, обладающие высокой биологической активностью.