8.3. Миоглобины, выделенные из разных видов, имеют сходную конформацию

Мы уже видели, что в гомологичных белках из разных видов, например в ряду цитохромов с, в определенных положениях полипептидных цепей находятся инвариантные, т.е. всегда одни и те же, аминокислотные остатки, тогда как в других положениях аминокислотные остатки могут быть разными (см. рис. 6-14). То же справедливо и для миоглобинов, выделенных из разных видов китов, тюленя и некоторых наземных позвоночных. Это уже само по себе является серьезным основанием считать, что все миоглобины произошли от общего предшественника и потому имеют определенное сходство в укладке полипептидных цепей. Но еще более веским подтверждением гипотезы об общем происхождении миоглобинов служат результаты рентгеноструктурного анализа миоглобинов некоторых других видов; они показали, что по третичной структуре все эти белки сходны с миоглобином кашалота. Сходство третичной структуры различных миоглобинов и гомология их аминокислотных последовательностей позволяют сделать вывод, что аминокислотная последовательность миоглобина должна каким-то образом определять трехмерную укладку полипептидной цепи. Аналогичная ситуация имеет место также и в случае других гомологичных белков: в каждом ряду таких белков наблюдается как гомология аминокислотных последовательностей, так и сходство третичных структур.