8.15. Гемоглобин служит также переносчиком С02 и ионов H+

Кроме переноса кислорода от легких к тканям гемог лобин осуществляет перенос двух конечных продуктов тканевого дыхания, доставляемых из тканей к легким и почкам - двум органам, обеспечивающим выделение этих продуктов. В клетках периферических тканей органическое топливо окисляется в митохондриях с использованием кислорода, доставляемого гемоглобином из легких; при этом в качестве продуктов образуются углекислый газ, вода и другие соединения. Образование приводит к повышению в тканях концентрации ионов (т. е. к понижению pH), поскольку при гидратации образуется - слабая кислота, диссоциирующая на ионы и бикарбонат-ионы

Гемоглобин переносит значительную долю (около 20%) общего количества и ионов образующихся в тканях и поступающих в легкие и почки.

Много лет назад было обнаружено, что на связывание кислорода гемоглобином очень сильное влияние оказывает и концентрация связывание и ионов снижает способность гемоглобина связывать .

В периферических тканях с относительно низким значением pH и высокой концентрацией сродство гемоглобина к кислороду падает по мере связывания и ионов . И наоборот, в легочных капиллярах выделение и сопутствующее ему повышение крови приводит к увеличению сродства гемоглобина к кислороду. Это влияние величины pH и концентрации на связывание и освобождение кислорода гемоглобином называют эффектом Бора в честь датского физиолога Христиана Бора, впервые открывшего этот эффект.

Эффект Бора обусловлен реакцией, в которой помимо кислорода участвуют еще два лиганда, способные связываться с гемоглобином, а именно ионы . Реакция связывания кислорода гемоглобином в том виде, в каком мы ее до сих пор записывали:

в Действительности отражает неполную картину. Чтобы объяснить влияние концентрации ионов на связывание кислорода гемоглобином, мы должны записать эту реакцию в иной форме:

где - протонированная форма гемоглобина. Из этого уравнения следует, что кривая насыщения гемоглобина кислородом зависит от концентрации ионов (рис. 8-17). Гемоглобин связывает и кислород, и ионы но между этими двумя процессами существует обратная зависимость. Если парциальное давление кислорода велико, что наблюдается, например, в легких, то гемоглобин связывает его, освобождая при этом ионы . При низком парциальном давлении кислорода, что имеет место в тканях, связываться с гемоглобином будут ионы

Рис. 8-17. Влияние pH на кривую насыщения гемоглобина кислородом. При низком значении pH, характерном для тканей (pH 7,2), кислород освобождается легче, чем при более высоком значении (pH 7,6), характерном для легких, где кислород легче связывается.

Однако ионы и кислород связываются с разными участками молекулы гемоглобина. Кислород связывается с атомами железа в гемах, а ионы - с -группами остатков гистидина-146 в -цепях и с двумя другими остатками в -цепях. Таким образом, четыре полипептидные цепи гемоглобина передают друг другу информацию не только о связывании кислорода гемогруппами, но и о связывании ионов специфическими аминокислотными остатками.

Но это еще не все, так как гемоглобин связывает, кроме того, и углекислый газ, причем опять-таки этот процесс находится в обратной зависимости от связывания кислорода присоединяется к концевой -аминогруппе каждой из четырех полипептидных цепей, в результате чего образуется карбаминогемоглобин

При высоких концентрациях наблюдающихся в тканях, часть связывается с гемоглобином и его сродство к снижается, что приводит к освобождению . И наоборот, когда в легких с гемоглобином связывается , уменьшается сродство гемоглобина к Из сказанного следует, что кривая насыщения гемоглобина кислородом зависит как от так и от концентрации Такая обратная зависимость между связыванием , с одной стороны, и связыванием и ионов с другой, дает организму большие преимущества. В тканях при низких и высоких концентрациях кислород обычно освобождается из гемоглобина, тогда как в легких высокая концентрация кислорода способствует выделению и ионов . Таким образом, благодаря способности молекулы гемоглобина передавать информацию о связывании лигандов от одной полипептидной субъединицы к другой. Эта молекула оказывается великолепно приспособленной к осуществлению совместного переноса эритроцитами и ионов .

Но теперь снова возникает ряд вопросов. В чем состоит особенность структуры гемоглобина, обеспечивающая эти выгодные для организма изменения сродства гемоглобина к кислороду, находящиеся в обратной зависимости от его сродства к и ионам . Как информация о связывании лиганда передается от одной полипептидной субъединицы гемоглобина к другой? Почему гемоглобин обладает такими свойствами, а миоглобин нет?