Главная > Основы биохимии, Т.1.
НАПИШУ ВСЁ ЧТО ЗАДАЛИ
СЕКРЕТНЫЙ БОТ В ТЕЛЕГЕ
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Пред.
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
21
22
23
24
25
26
27
28
29
30
31
32
33
34
35
36
37
38
39
40
41
42
43
44
45
46
47
48
49
50
51
52
53
54
55
56
57
58
59
60
61
62
63
64
65
66
67
68
69
70
71
72
73
74
75
76
77
78
79
80
81
82
83
84
85
86
87
88
89
90
91
92
93
94
95
96
97
98
99
100
101
102
103
104
105
106
107
108
109
110
111
112
113
114
115
116
117
118
119
120
121
122
123
124
125
126
127
128
129
130
131
132
133
134
135
136
137
138
139
140
141
142
143
144
145
146
147
148
149
150
151
152
153
154
155
156
157
158
159
160
161
162
163
164
165
166
167
168
169
170
171
172
173
174
175
176
177
178
179
180
181
182
183
184
185
186
187
188
189
190
191
192
193
194
195
196
197
198
199
200
201
202
203
204
205
206
207
208
209
210
211
212
213
214
215
216
217
218
219
220
221
222
223
224
225
226
227
228
229
230
231
232
233
234
235
236
237
238
239
240
241
242
243
244
245
246
247
248
249
250
251
252
253
254
255
256
257
258
259
260
261
262
263
264
265
266
267
268
269
270
271
272
273
274
275
276
277
278
279
280
281
282
283
284
285
286
287
288
289
290
291
292
293
294
295
296
297
298
299
300
301
302
303
304
305
306
307
308
309
310
311
312
313
314
315
316
317
318
319
320
321
322
323
324
325
326
327
328
329
330
331
332
333
334
335
336
337
338
339
340
341
342
343
344
345
346
347
348
349
350
351
352
353
354
355
След.
Макеты страниц

Распознанный текст, спецсимволы и формулы могут содержать ошибки, поэтому с корректным вариантом рекомендуем ознакомиться на отсканированных изображениях учебника выше

Также, советуем воспользоваться поиском по сайту, мы уверены, что вы сможете найти больше информации по нужной Вам тематике

ДЛЯ СТУДЕНТОВ И ШКОЛЬНИКОВ ЕСТЬ
ZADANIA.TO

7.6. В a-кератине полипептидные цепи имеют форму a-спирали

Используя специально изготовленные точные модели, Полинг и Кори изучили возможные способы скручивания или свертывания полипептидной цепи с учетом ограничений, налагаемых присутствием жестких связей в плоских пептидных группах.

Особый интерес они проявили к конформациям, которые могли бы объяснить существование в -кератине волос периодически повторяющихся единиц длиной около 0,54 нм. Простейшая форма полипептидной цепи, содержащей жесткие пептидные связи (при том, что вокруг всех остальных одинарных связей свобода вращения сохраняется), - это показанная на рис. 7-6 спиральная структура, которую Полинг и Кори назвали -спиралью. В этой структуре полипептидный остов образует плотные витки вокруг длинной оси молекулы тогда как R-группы аминокислотных остатков выступают из спирального остова наружу. Периодически повторяющаяся единица соответствует одному витку спирали, шаг которой составляет приблизительно 0,54 нм, что хорошо согласуется с периодичностью, наблюдающейся при рентгеноструктурном исследовании кератина волос.

В связи с этим возникает вопрос: за счет каких сил стабилизируется конформация -спирали? Почему из всех возможных конформаций реализуется именно такая спиральная форма? Ответ заключается в следующем: -спираль - это устойчивая предпочтительная конформация полипептидной цепи в -кератине потому, что она допускает образование водородных связей между каждым атомом водорода, соединенным с электроотрицательным атомом азота пептидной связи, и электроотрицательным атомом кислорода карбонильной группы четвертого (считая вдоль цепи назад) аминокислотного остатка (рис. 7-6). В образовании подобных водородных связей участвует каждая пептидная группа. Таким образом, каждый последующий виток -спирали связан с предшествующим несколькими водородными связями, что придает всей структуре значительную устойчивость.

Рис. 7-6. Три модели -спирали, показывающие различные особенности ее структуры. A. Формирование правой -спирали. Плоскости жестких пептидных групп параллельны длинной оси спирали. Одна из водородных связей выделена красным цветом. Б. Модель -спирали из стержней и шариков, на которой показаны внутрицепочечные водородные связи. B. Шаг спирали соответствует периоду 0.54 нм (3,6 аминокислотных остатков).

Итак, мы видим, что -спираль является устойчивой конформацией полипептидной цепи благодаря существованию двух типов ограничений, не допускающих свободного вращения вокруг одинарных связей: 1) наличию плоских пептидных групп с жесткими связями, вокруг которых вращение невозможно, и 2) образованию большого числа внутрицепочечных водородных связей. В настоящее время имеется множество данных, убедительно свидетельствующих о том, что полипептидные цепи -кератинов действительно имеют -спиральную конформацию.

В ходе дальнейшей работы с использованием моделей было показано, что -спираль может быть построена либо из L-, либо из D-аминокислот, но все аминокислоты должны представлять собой стереоизомеры одного и того же типа, так как пептидная цепь, состоящая из смеси остатков L- и D-аминокислот, не способна образовать спираль. Далее, если использовать только природные L-аминокислоты, то можно построить как правую, так и левую спираль; для большинства фибриллярных белков характерны правые спирали.

1
Оглавление
email@scask.ru