Главная > Биохимия человека, Т.1
НАПИШУ ВСЁ ЧТО ЗАДАЛИ
СЕКРЕТНЫЙ БОТ В ТЕЛЕГЕ
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Пред.
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
21
22
23
24
25
26
27
28
29
30
31
32
33
34
35
36
37
38
39
40
41
42
43
44
45
46
47
48
49
50
51
52
53
54
55
56
57
58
59
60
61
62
63
64
65
66
67
68
69
70
71
72
73
74
75
76
77
78
79
80
81
82
83
84
85
86
87
88
89
90
91
92
93
94
95
96
97
98
99
100
101
102
103
104
105
106
107
108
109
110
111
112
113
114
115
116
117
118
119
120
121
122
123
124
125
126
127
128
129
130
131
132
133
134
135
136
137
138
139
140
141
142
143
144
145
146
147
148
149
150
151
152
153
154
155
156
157
158
159
160
161
162
163
164
165
166
167
168
169
170
171
172
173
174
175
176
177
178
179
180
181
182
183
184
185
186
187
188
189
190
191
192
193
194
195
196
197
198
199
200
201
202
203
204
205
206
207
208
209
210
211
212
213
214
215
216
217
218
219
220
221
222
223
224
225
226
227
228
229
230
231
232
233
234
235
236
237
238
239
240
241
242
243
244
245
246
247
248
249
250
251
252
253
254
255
256
257
258
259
260
261
262
263
264
265
266
267
268
269
270
271
272
273
274
275
276
277
278
279
280
281
282
283
284
285
286
287
288
289
290
291
292
293
294
295
296
297
298
299
300
301
302
303
304
305
306
307
308
309
310
311
312
313
314
315
316
317
318
319
320
321
322
323
324
325
326
327
328
329
330
331
332
333
334
335
336
337
338
339
340
341
342
343
344
345
346
347
348
349
350
351
352
353
354
355
356
357
358
359
360
361
362
363
364
365
366
367
368
369
370
След.
Макеты страниц

Распознанный текст, спецсимволы и формулы могут содержать ошибки, поэтому с корректным вариантом рекомендуем ознакомиться на отсканированных изображениях учебника выше

Также, советуем воспользоваться поиском по сайту, мы уверены, что вы сможете найти больше информации по нужной Вам тематике

ДЛЯ СТУДЕНТОВ И ШКОЛЬНИКОВ ЕСТЬ
ZADANIA.TO

КОНФОРМАЦИЯ ПЕПТИДОВ В РАСТВОРЕ

Теоретически пептид может находиться в самых разнообразных конформационных состояниях (т. е. иметь множество вариантов пространственного расположения атомов). Однако, судя по имеющимся данным, в растворе диапазон возможных конформаций невелик. Наличие преимущественных конформаций обусловлено такими факторами, как стерические ограничения, кулоновские взаимодействия, водородные связи и гидрофобные взаимодействия (гл. 5). Как и в случае белков, физиологическая активность полипептидов (например, ангиотензина и вазопрессина) тоже зависит от их конформации (гл. 45, 48).

Физиологически активные пептиды

Животные, растительные и бактериальные клетки содержат множество разных полипептидов (от 3 до 100 аминокислотных остатков), обладающих высокой физиологической активностью. Некоторые из них, в частности большинство полипептидных гормонов млекопитающих, содержат только пептидные связи, образованные между а-амино- и а-карбоксильной группами двадцати L-а-аминокислот, входящих в состав белков. Однако в полипептидах (но не в белках) могут содержаться и другие аминокислоты или производные обычных, встречающихся в белках, аминокислот. Приведем несколько примеров такого рода.

Короткие полипептиды брадикинин и каллидин вызывают расслабление гладких мышц и являются продуктами ограниченного протеолиза специфических белков плазмы. Поскольку эти пептиды происходят из белков, они содержат только аминокислоты, встречающиеся в белках:

Глутатион (рис. 4.4) встречается во всех видах организмов; это атипичный трипептид, в котором -концевой глутамат и цистеин связаны не а-пептидной связью. В организме человека и других животных глутатион необходим для работы ряда ферментов.

Рис. 4.4. Глутатион (у-глутамилцистеинилглицин).

По имеющимся представлениям, глутатион вместе с ферментом глутатионредуктазой участвует в образовании «правильных» дисульфидных связей во многих белках и полипептидных гормонах (гл. 5).

Полипептидные антибиотики, синтезируемые грибами, часто содержат как так и -аминокислоты, а также некоторые аминокислоты, не встречающиеся в белках. Примерами могут служить тироцидин и грамицидин -циклические полипептиды, содержание -фенилаланин и «небелковую» аминокислоту орнитин. Синтез этих полипептидов осуществляется не в рибосомах.

Еще одним примером служит тиреолиберин (рис. 4.5). Его N-концевой глутамат циклизован с образованием остатка пироглутаминовой кислоты, а С-концевая карбоксильная группа пролина амидирована.

Рис. 4.5. Тиреолиберин (пироглутамилгистидилпролинамид).

В организме млекопитающих синтезируется полипептид, включающий несколько полипептидов, потенциально обладающих физиологической активностью. Р-Липотропин—гипофизарный гормон, стимулирующий освобождение жирных кислот из жировой ткани, - содержит аминокислотные последовательности, идентичные последовательностям некоторых других полипептидных гормонов с иной физиологической активностью (рис. 4.6). Этот высокомолекулярный полипептид служит предшественником полипептидов меньшего размера.

1
Оглавление
email@scask.ru