Главная > Биохимия человека, Т.1
НАПИШУ ВСЁ ЧТО ЗАДАЛИ
СЕКРЕТНЫЙ БОТ В ТЕЛЕГЕ
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Пред.
След.
Макеты страниц

Распознанный текст, спецсимволы и формулы могут содержать ошибки, поэтому с корректным вариантом рекомендуем ознакомиться на отсканированных изображениях учебника выше

Также, советуем воспользоваться поиском по сайту, мы уверены, что вы сможете найти больше информации по нужной Вам тематике

ДЛЯ СТУДЕНТОВ И ШКОЛЬНИКОВ ЕСТЬ
ZADANIA.TO

ПЕРЕАМИНИРОВАНИЕ

Переаминирование, катализируемое ферментами трансамииазами (амннотрансферазами), представляет собой взаимопревращение пары аминокислот и пары кетокислот. Обычно это а-аминокислоты и а-кетокислоты (рис. 30.3).

Пиридоксальфосфат является обязательным компонентом активного центра трансаминаз и многих других ферментов, для которых субстратами служат аминокислоты. Во всех пиридоксальфосфат-зависимых реакциях аминокислот начальной стадией является образование связанного с ферментом интермедиата—шиффова основания. Интермедиат стабилизируется путем взаимодействия с катионной областью активного центра; далее он перестраивается с освобождением кетокислоты и образованием связанного с ферментом пиридоксаминфосфата. Связанная аминоформа кофермента может затем взаимодействовать с кетокислотой, образуя аналогичное шиффово основание. Таким образом, в процессе переаминировання кофермент выполняет роль переносчика аминогруппы. Поскольку константа

Рис. 30.3. Переаминирование. В реакции участвуют две а-аминокислоты и две а-кетокислоты. В переаминировании могут участвовать не только а-амино- или а-карбонильные группы, но такие случаи относительно редки. Реакция легко обратима, константа равновесия близка к единице.

равновесия для большинства реакций переаминирования близка к единице, переаминирование является легко обратимым процессом. Это позволяет трансаминазам функционировать и в процессах катаболизма, и в процессах биосинтеза аминокислот.

В большинстве тканей млекопитающих имеются две трансаминазы: аланин-пируват—трансаминаза (аланиновая трансаминаза) и глутамат-а-кетоглутарат—трансаминаза (г лутамат-трансаминаза). Они катализируют перенос аминогрупп от большинства аминокислот с образованием аланина (из пирувата) или глутамата (из а-кетоглутарата) (рис. 30.4).

Каждая трансаминаза специфична к определенным парам амино- и кетокислот. Поскольку аланин может служить также субстратом глутаматтрансаминазы, аминный азот всех аминокислот, участвующих в переаминировании, может переходить в состав глутамата. Это очень важно, так как L-глутамат является единственной аминокислотой в тканях млекопитающих, которая может с существенной скоростью подвергаться окислительному дезаминированию.

Рис. 30.4. Действие аланин-трансаминазы (вверху) и глутамат-трансаминазы (внизу).

Таким образом, при образовании свободного аммиака из а-аминогрупп аминокислот он переходит главным образом в состав а-аминогруппы L-глутамата.

Большинство аминокислот (но не все) являются субстратами трансаминаз. Исключение составляют лизин, треонин и циклические иминокислоты пролин и гидроксипролин. Переаминирование не ограничено только а-аминогруппами. Легко вступает в реакцию также -аминогруппа орнитина (но не е-аминогруппа лизина), при этом образуется глутамат-у-полуальдегид (см. рис. 31.3). При некоторых заболеваниях наблюдается повышение концентрации трансаминаз в сыворотке (см. Приложение).

1
Оглавление
email@scask.ru