Глава 8. ФЕРМЕНТЫ: КИНЕТИКА
Виктор Родуэлл
ВВЕДЕНИЕ
В предыдущих главах мы рассмотрели физические и химические свойства белков и связь структуры белка с его функцией. В гл. 5 и 11 обсуждаются общие свойства ферментов и энергетические изменения, обычно сопровождающие биохимические реакции, большую часть которых катализируют специфические ферменты. В этой главе мы рассмотрим химическую природу ферментативного катализа и природу фермент - субстратных взаимодействий, ответственных за специфичность этих биологических катализаторов.
БИОМЕДИЦИНСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ
Из всех тех факторов, от которых зависит определение активности фермента — концентрация фермента и субстрата, температура, pH и присутствие ингибиторов, — наибольший клинический интерес представляют последние три. Активность ферментов растет с повышением температуры, поэтому скорость метаболических процессов значительно повышается при лихорадке. Если температура в конце концов не понизится, последствия будут фатальны. С другой стороны, понижение температуры тела (гипотермия) — и, следовательно, понижение активности большинства ферментов — весьма полезно в тех случаях, когда требуется снизить общие метаболические потребности (например, при операции на сердце или транспортировке органов для трансплантационной хирургии). Кардинальным биологическим принципом является гомеостаз — поддержание внутренней среды организма в состоянии, максимально близком к норме. Активность многих ферментов и белков изменяется даже при сравнительно небольших изменениях pH. Большинство лекарственных препаратов оказывает свое действие, влияя на соответствующие ферментативные реакции. Многие такие препараты сходны с природными субстратами и потому могут действовать как конкурентные ингибиторы ферментов. Чтобы понять многие процессы, которые существенны для фармакологии и токсикологии, необходимо иметь четкое представление о механизмах ингибирования ферментов.
