38. БЕЛКИ

В 1938 г. голландский ученый Мульдер впервые применил термин «протеин» (белок) в качестве наименования сложных органических веществ, встречающихся во всех живых организмах. Этот термин происходит от греческого слова «протейос», означающего «первичный».

В то время ученые считали, что белок является неким однородным веществом, присутствующим в одном и. том же виде в различных организмах. Теперь хорошо известно, что белок — это не одно вещество, а целый класс природных соединенйй, включающий очень большое число различных индивидуальных веществ, родственных по составу и строению. В живых организмах нет участков, которые не содержали бы белков. Разнообразие белков поистине огромно.

В настоящее время установлено, что все белки представляют собой высокомолекулярные соединения, молекулы которых составлены из остатков приблизительно 20 видов а-аминокислот (стр. 194), соединенных друг с другом так называемой пептидной связью:

Образование одной пептидной связи можно представить себе как результат конденсации двух аминокислот, сопровождающейся выделением одной молекулы воды:

Соединение, образующееся при конденсации двух аминокислот, носит название дипептида. Полимер, содержащий достаточно большое число аминокислотных остатков и пептидных связей, называется полипептйдом.

Все белки являются полипептидами, однако не каждый полипептид является белком. В настоящее время принято считать, что белками являются только такие полипептиды, для которых характерны определенная, свойственная данному белку последовательность Чередования аминокислотных остатков (первичная структура белка) и специфическая пространственная конфигурация полипептидной цепочки (вторичная

структура белка). Эти две важнейшие характеристики белковой молекулы обусловливают биологическую роль данного белка в живом организме. Считается, что в определенных условиях (рН среды, концентрация ионов и т. д.) вторичная структура белка однозначно определяется его первичной структурой.

Для многих белковых молекул характерна не только специфическая пространственная конфигурация полимерной цепочки, но и специфическое взаимное расположение отдельных молекул (третичная структура), обусловленное межмолекулярным взаимодействием, главным образом за счет водородных связей:

В результате такого взаимодействия образуются сравнительно прочные агрегаты, состоящие из многих сотен и тысяч белковых молекул, связанных друг с другом водородными мостиками, соединяющими атомы азота групп и атомы кислорода групп Хотя каждая из водородных связей сравнительно слаба (в несколько раз слабее обычных химических связей), однако благодаря большому числу указанных групп в белковых молекулах при хорошей пространственной «совместимости» взаимодействующих молёкул общее межмолекулярное взаимодействие между белковыми молекулами получается достаточно прочным. Очень большое значение при этом имеет то обстоятельство, что конфигурация белковых молекул благоприятствует максимальной прочности межмолекулярных связей.

Важную роль в формировании пространственной структуры белка играют также дисульфидные мостики образующиеся за счет атомоб серы, содержащихся в некоторых аминокислотах.

Белковые молекулы содержат обычно от сотни до нескольких сотен остатков аминокислот, среди которых много одинаковых. Нетрудно представить себе, что число возможных сочетаний из 20 аминокислотных остатков, при столь большом количестве их в одной молекуле, чрезвычайно велико. Однако число различных реально существующих белков значительно меньше числа теоретически возможных сочетаний, поскольку далеко не любые первичные структуры соответствуют реальным молекулам обладающим свойствами, необходимыми для живого организма. Тем не менее число встречающихся в природе различных белков очень велико.

Человеческий организм, например, содержит, вероятно, до 100 000 различных белков.

Молекулярный вес белков варьирует в широких пределах — от нескольких тысяч до десятков миллионов. Сравнительно простыми являются такие белки, как кератин, фиброин и др. Белки этого типа носят название фибриллярных (нитевидных) белков. Они обладают, как правило, достаточно высокой жесткостью и прочностью, в связи с чем используются организмом для создания жестких структур. Кератин, например, служит основным белком кожи, ногтей, волос, рогов и перьев, Из фиброина состоят шелковые нити. К фибриллярным белкам относится также коллаген, который входйт в состав хрящей и сухожилий.

Весьма важную роль в системе химических реакций, протекающих в живых организмах, играют глобулярные белки, молекулы которых имеют форму клубков (глобул). Эти белки обладают более сложным строением, чем фибриллярные, белки. Для их молекул характерны строгая специфичность не только первичной, но также вторичной и третичной структур в растворе и высокая чувствительность структуры к изменениям физико-химических свойств среды (рН, концентрация ионов и т. д.). Характерное взаимное расположение молекул объясняют наличием упомянутых выше водородных связей.

Белки в организмах являются основными материальными агентами, управляющими реакциями обмена веществ. При этом каждый белок выступает в качестве биологически активного вещества, обладающего высокой степенью специфичности. Из белков состоят, в частности, все биологические катализаторы (ферменты), которые в отличие от используемых химиками обычных неорганических катализаторов характеризуются исключительной избирательностью действия.

Каждый фермент оказывает каталитическое действие на строго определенную химическую реакцию в живом организме, не оказывая практически влияния на другие реакции.

Из белков построены отдельные составные части клеток тканей живых организмов.

Не менее важную роль играют белкн в процессах превращения химической энергий питательных веществ в механическую энергию живого организма. Такое превращение происходит с очень высоким коэффициентом полезного действия не только в мышцах высших животных, но и в клетках растений и микроорганизмов, а также в вирусах.