Раздел I. ХИМИЯ АМИНОКИСЛОТ, ПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ

АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ И ПРОСТЫЕ БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ)

Белки — высокомолекулярные органические соединения. Они играют огромную роль в жизнедеятельности клеток и тканей, являются важнейшей составной частью всего живого. «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни» (Маркс К., Энгельс Ф. Соч., т. 20, с. 83). С белками в живом организме связаны важнейшие функции: рост и развитие клеток, пищеварение, размножение, передача наследственных признаков, раздражимость, мышечные сокращения, образование антигенов и антител, обратимое связывание и перенос жизненно важных веществ и др. Биологические катализаторы — ферменты являются белковыми веществами.

Белки — основной материал, из которого строится структура живой, клетки.

В состав белков входят (в процентах): углерод (50,6- 54,5), кислород (21,5-23,5), азот (15,0-17,6, в среднем 16), водород (6,5-7,3), сера (0,3-2,5), фосфор (0,5-0,6).

Суммарное количество белков в тканях определяют, умножая общее содержание в них азота на коэффициент 6,25.

Все белковые вещества разделяют на две группы: простые (протеины) и сложные белки (протеиды). Простые белки при гидролизе распадаются только на аминокислоты. В состав сложных белков, кроме аминокислот, входят также вещества небелковой природы — нуклеиновые

кислоты, углеводы, липиды, пигменты, фосфорная кислота, металлы и т. д.

В построении молекул различных белков участвуют более 20 аминокислот, которые могут быть разделены на две большие группы: ациклические и циклические. В зависимости от числа аминогрупп и карбоксильных групп в молекуле ациклические аминокислоты делят на: а) моноамшюмонокарбоновые, содержащие по одной амино- и карбоксильной группе; б) моноаминодикарбоновыс, в состав молекулы которых входят одна амино- и две карбоксильные группы; в) диаминомонокарбоновые, для которых характерно наличие в молекуле двух аминогрупп и одной карбоксильной. Циклические аминокислоты разделяют на карбоциклические и гетероциклические. В группу циклических включают также и иминокислоты.

В белковой молекуле аминокислоты соединены между собой пептидными связями. При образовании пептидной связи карбоксильная группа одной аминокислоты взаимодействует с аминной группой другой, при этом выделяется молекула воды:

Изучение распределения электронов в пептидной связи показало, что здесь имеет место явление мезомерии, или резонанса. Поэтому пептидная связь не является строго ни двойной, ни простой, занимая промежуточное положение, и схематически может быть представлена так:

Это подтверждают также данные, характеризующие расстояние между атомами углерода и азота для разных типов связи. Для двойной связи оно составляет 1,28А, простой — 1,48А, тогда как для пептидной -1,32А.

Резонанс является фактором, повышающим устойчивость химических соединений, и его наличием объясняется прочность пептидной связи.

Соединение из двух аминокислот носит название дипептид (например, глицил-аланин), из трех — трипептид, из четырех — тетрапептид и т. п., а из многих аминокислот — полипептид.

В образовании пептидной связи у моноаминодикар-боновых и диаминомонокарбоновых кислот принимают участие только аминогруппы и карбоксильные группы, связанные с а-углеродным атомом.

В пространственной конфигурации белковой молекулы имеют место различные типы связей. Чаще всего это водородные связи, но большую роль играют также дисульфидные, эфирные (ортофосфатные, пирофосфатные), фосфоамидные, ионные и др.

Аминокислоты и белки обладают амфотерным характером. При диссоциации как свободных аминогрупп, так и свободных карбоксильных групп они приобретают заряды: в кислой среде — положительный, в щелочной — отрицательный.

Регулируя pH среды, можно достигнуть такого состояния, когда диссоциация аминогрупп и карбоксильных групп будет одинаковой, т. е. уравняется количество положительных и отрицательных зарядов, следовательно, общий заряд частицы окажется равным нулю. Значение pH, при котором сумма положительных зарядов равна сумме отрицательных зарядов белковой частицы, называется изоэлектрической точкой. В изоэлектрической точке растворы белка весьма неустойчивы, белок из них легко выпадает в осадок. Значение изоэлектрической точки характерно для каждого белка и зависит от аминокислотного состава. Таким образом, меняя концентрацию водородных ионов, можно изменить заряд белковых частиц.

Белки отличаются различной растворимостью.

При растворении белков в воде происходит гидратация их молекул. Вокруг каждой из них образуется водная оболочка (гидросфера). Наличие оболочек, состоящих из ориентированных в пространстве молекул воды, является наряду с зарядом белковых частиц фактором устойчивости белковых растворов. Под действием факторов, уменьшающих гидратацию белковых частиц (например, водоотнимающих средств) и нейтрализующих их заряд, растворимость

белков понижается и они могут выпасть в осадок.

Качественные реакции на аминокислоты, пептиды и белки можно разделить на две группы: а) цветные реакции, обусловленные аминокислотами и пептидами; б) реакции осаждения, в основе которых лежат изменения физико-химических свойств белковых молекул.