33.6. Иммуноглобулин G состоит из L- и Н-цепей

Следующий важный шаг в развитии иммунологии был сделан также в 1959 г., когда Джералду Эделману (Gerald Edelman) удалось показать, что иммуноглобулин G состоит из полипептидных цепей двух видов. Белок обрабатывали следующим образом: дисульфидные мостики в молекуле восстанавливали меркаптоэтанолом; далее разрушали нековалентные связи раствором

мочевины. При хроматографическом анализе смеси было обнаружено, что иммуноглобулин состоит из полипептидных цепей массой обозначенных соответственно как легкие (L) и тяжелые (Н) цепи.

Впоследствии Портер подобрал более мягкие условия обработки, позволившие реконструировать иммуноглобулин G из двух Н- и двух L-пепей. На основе этих исследований он предложил модель (рис. 33.9) субъединичной структуры иммуноглобулина в соответствии с которой каждая L-цепь соединена с Н-цепью дисульфидной связью. Н-цепи, кроме того, связаны между собой по крайней мере одной дисульфидной связью. В целом субъединичная структура иммуноглобулина

Далее удалось определить, какие участки предложенной структуры соответствуют фрагментам, образующимся при расщеплении папаином. Папаин отщепляет Н-цепи со стороны С-конца от дисульфидного мостика, соединяющего L- и Н-цепи. В итоге Fab состоит из целой L-цепи и аминоконцевой половины Н-цепи, тогда как Fc состоит из С-концевых половин обеих Н-цепей, Часть Н-цепи, содержащаяся в Fab, обозначается