36.9. Транспорт кальция осуществляется другой АТРазой
Ионы кальция играют важную роль в регуляции мышечного сокращения (разд. 34.10), а также во многих других физиологических процессах. В скелетной мышце содержится сложная сеть связанных с мембраной трубочек и везикул. Эта мембранная система, называемая саркоплазматическим ретикулу-мом, регулирует концентрацию Са2+ в среде, окружающей сократительные мышечные волокна. В состоянии покоя Са2+ насасывается в саркоплазматический рети-кулум, так что непосредственно вокруг мио-фибрил концентрация Са2+ бывает очень низкой.
Рис. 36.9. Кардиотонические стероиды, например дигитоксигенин и уабаин, ингибируют (Na+ + + К+)-насос.
Рис. 36.10. Наперстянка. (Krochmal A., Krochmal С., A Guide to the Medicinal Plants of the United States, Quadrangle Books, 1973, p. 243.)
Возбуждение мембраны саркоплазматического ретикулума под влиянием нервного импульса ведет к мгновенному высвобождению больших количеств Са2+, и это запускает мышечное сокращение. Другими словами, Са2+ служит промежуточным звеном между нервным импульсом и сокращением мышечного волокна.
Транспорт Са2+ через мембрану саркоплазматического ретикулума происходит за счет энергии АТР. В саркоплазматическом ретикулуме имеется АТРаза, которую активирует Са2+. Эта Са2+-АТРаза является составной частью Са2+-насоса подобно тому, как (Na+ + К+)-АТРаза - часть (Na+ + + К+)-насоса. Са2+-АТРаза также подвергается фосфорилированию в ходе гидролиза АТР:
Рис. 36.11. Мембранные везикулы, образованные из очищенной Са2+-АТРазы. Глобулярные частицы на поверхности мембраны - участки молекулы АТРазы, пронизывающей мембрану. [Stewart P. S., Мас-Lennan D. H., J. Bioi.Chem., 249, 987 (1974).]
Цикл конформационных изменений, обусловленных фосфорилированием и дефосфорилированием, обеспечивает перенос двух ионов Са2+ при расщеплении одной молекулы АТР. Благодаря очень высокому сродству этой АТРазы к 
фермент эффективно транспортирует Са2+ из цитозоля (где 
в саркоплазматический рстикулум 
Плотность молекул Са2+-насоса в мембране саркоплазматического ретикулума очень велика, а именно около 20 000 в расчете на 
В сущности, Са2+-АТРаза составляет более 80% общего количества интегральных белков мембраны и занимает треть ее поверхности. Большая субъединица (100 кДа) Са-насоса пронизывет мембрану и содержит участок фосфорилирования; как и в (Na+ + К+)-насосе, таким участком является специфическая боковая цепь, представленная остатком аспартата. Еще одна общая черта обоих насосов - это наличие гликопротеина: в Са2+-насосе гликопротеин массой 
связан с большой субъединицей.
Из очищенной Са2+-АТРазы и фосфолипидов удалось реконструировать функционально активный Са2+-насос. В этом эксперименте Са2+-АТРазу выделяли из мембран саркоплазматического ретикулума после их солюбилизации детергентом хола-том. Очищенный солюбилизированный фермент добавляли к фосфолипидам из соевых бобов. После удаления детергента путем диализа образовывались мембранные везикулы. Эти реконструированные везикулы с высокой скоростью накапливали Са2+ в присутствии АТР и 
