8.20. Мономеры фибрина спонтанно образуют фибриллы

Растворимость мономеров фибрина значительно ниже растворимости фибриногена. Они спонтанно агрегируют, образуя фибрин, имеющий форму длинных нерастворимых нитей (фибрилл). Методами электронной микроскопии и дифракции рентгеновских лучей, направленных под малым углом, показано, что фибрин обладает периодической структурой с длиной повторяющегося участка 230 А (рис. 8.29). Поскольку длина фибриногена составляет около 460 А, т.е. вдвое больше, представляется вероятным, что мономеры фибрина при агрегации образуют параллельные ряды, сдвинутые относительно друг друга на пол молекулы (рис. 8.30).

Чем объяснить, что мономеры фибрина способны агрегировать, а фибриноген, из которого они образуются,-нет? Окончательный ответ на этот вопрос дадут проводящиеся детальные исследования структуры молекул. Все изученные к настоящему времени фибринопептиды всех видов позвоночных обладают большим отрицательным зарядом. В них обнаружено обилие остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот. Кроме того, в -фибринопептиде имеется необычное отрицательно заряженное производное тирозина, а именно тирозин-О-сульфат. Видимо, наличие этих, а также и других отрицательно заряженных групп вызывает отталкивание молекул

Рис. 8.30. Предполагаемое расположение мономеров фибрина в фибриновом сгустке. При такой укладке мономеров фибрина, когда параллельные ряды оказываются сдвинутыми относительно друг друга на полмолекулы, длина периода структуры составляет 230 А в соответствии с реально существующей картиной.

фибриногена друг от друга. Высвобожденные тромбином мономеры фибрина обладают поверхностью с совершенно другими электрическими свойствами, обусловливающими способность к агрегации. Вспомним, что замена всего лишь одной заряженной группы - глутамата на валин - является причиной агрегации дезоксигемоглобина при серповидно-клеточной анемии.