3.4. Структура миоглобина характеризуется компактностью и высокой степенью альфа-спирализованности

Полученная двумя годами позже карта электронных плотностей миоглобина с высоким разрешением содержала

Рис. 3.11. Модель миоглобина, полученная при низком разрешении. (Любезно предоставлена д-ром J. Kendrew.)

Рис. 3.12. Модель миоглобина, полученная при высоком разрешении. Показаны только -угле-родные атомы. Красным дан гем. (Dickerson R.E. In: The Proteins, H. Neurath, ed., 2th ed., v, 2, Academic Press, 1964, p. 634.)

колоссальное количество информации относительно деталей структуры белка. Из 1260 атомов, т.е. всех атомов, кроме водорода, положение 120 атомов было определено с точностью, превышающей 0,3 А. Общее расположение основной цепи и гема показано на рис. 3.12. Структура миоглобина имеет следующие особенности:

1. Молекула миоглобина чрезвычайно компактна. Ее объем равен Внутри молекулы почти нет свободного пространства.

2. Около 75% основной цепи находится в конформации -спирали. Все -спирали правозакрученные. Имеется 8 основных участков спирализации, которые обозначены первыми 8 буквами латинского алфавита; Первый аминокислотный остаток в спирали А обозначают второй и т.д. (рис. 3.13). Между областями сиирализации находится пять неспирализованных участков (обозначаемых, например, если участок расположен между спиралями Имеются еще два неспирализованных участка: два аминокислотных остатка на N-конце молекулы (называемые и пять остатков- на -конце (обозначаются соответственно от до

3. Не все факторы, определяющие терминирование участка спирализации, уже выявлены. Известно, однако, что важную роль в этом процессе играют остатки пролина. Пролин не может быть включенным в эспираль (разве только одним концом), потому что пятичленное пирролидоновое кольцо просто не может в ней уместиться. В миоглобине содержится четыре остатка пролина и восемь окончаний -спиральных участков. Ясно, что имеются и другие факторы, определяющие завершение спирали. Так, например, в отдельных случаях происходит прерывание -спирали, если ОН-группа серина или треонина взаимодействует с карбонильной группой основной цепи.

4. Пептидные группы имеют планарную структуру. Карбонильная группа занимает трансположение относительно NH-группы основной цепи. Длина связей и углы между ними соответствуют таковым в дипептидах и близких к ним соединениях.

5. Четко различаются внутренняя и наружная части молекулы. Внутренняя часть молекулы почти целиком состоит из неполярных остатков лейцина, валина, метионина, фенилаланина и не содержит боковых

Рис. 3.13. (см. скан) Аминокислотная последовательность миоглобина кашалота. Цифры и буквы под каждым остатком указывают на его положение в -спиралях или в неспирализованных участках между ними. Например, обозначает четвертый остаток в спирали остаток в неспирализованном участке между спиралями . [Edmundson А. Е., Nature, 205, 883 (1965); Watson Н.С, Prog. Stereochem., 4, 299-333 (1969).]

(см. скан)

цепей глутаминовой и аспарагиновой кислот, глутамина, аспарагина, лизина или аргинина. Аминокислотные остатки, имеющие полярную и неполярную части, а именно треонин, тирозин и триптофан ориентированы так, что внутрь обращены их неполярные участки. Есть только два полярных остатка внутри молекулы миоглобина - это два гистидина, расположенные в активном центре и играющие главную роль в функциональной активности. На наружной стороне молекулы расположены как полярные, так и неполярные аминокислотные остатки.