9.15. Эластин - каучукоподобный белок эластических волокон
Эластин обнаруживается в большинстве типов соединительной ткани наряду с коллагеном и полисахаридами. Это основной компонент эластических волокон, обладающий способностью растягиваться в несколько раз в длину, а при снятии нагрузки быстро восстанавливать исходную форму и размер. Эластин находится в большом количестве в стенках кровеносных сосудов, особенно в дуге аорты, расположенной около сердца, и в связках. Очень богаты эластином эластические шейные связки травоядных животных. В коже, сухожилиях и рыхлой соединительной ткани эластина относительно мало.
Очень своеобразен аминокислотный состав этого белка. Как и в коллагене, одна треть аминокислотных остатков представлена глицином. Эластин богат также пролином. Однако в отличие от коллагена в эластине очень мало гидроксипролина, нет гидроксилизина и мало полярных аминокислот; эластин богат неполярными алифатическими аминокислотами-аланином, валином, лейцином и изолейцином.
В зрелом эластине много поперечных связей. По этой причине он практически нерастворим; это затрудняет его изучение. Однако из тканей свиней, страдающих дефицитом меди, удалось выделить растворимый предшественник эластина, называемый проэластином, При дефиците меди блокируется образование альдегидов, необходимых для образования поперечных связей в эластине (как и в коллагене). Изучение аминокислотного состава проэластина, имеющего массу 125 кДа, еще не закончено, однако уже получены некоторые интересные результаты. Так, установлено существование нескольких областей белка, обогащенных остатками лизина и аланина. Часто встречаются такие последовательности:
и
Именно в этих участках образуются поперечные связи. Обнаруженные в коллагене альдольные поперечные связи (рис. 9.18) имеются и в эластине. В обоих белках
Рис. 9.20. Внутри- и межмолекулярные поперечные связи в коллагене. [Tanzer M.L., Science, 180, 562 (1973).]
встречается еще один тип структуры, создающей поперечную сшивку, а именно лизинонорлейцин (рис. 9.23), в образовании которого участвуют остатки лизина. Только в эластине обнаружен десмозин, образованный из боковых цепей четырех остатков лизина (рис. 9.24). Значение поперечных связей в эластине состоит, по-видимому, в том, что они обеспечивают способность эластиновых волокон после растяжения восстанавливать исходную форму и размер.
Участки эластина, расположенные между поперечными связями, богаты глицином, пролином и валином. Последовательности аминокислот в этих участках обладают в ряде случаев периодичностью (рис. 9.25).
Конформация обладающих периодичностью областей, а также связь между периодичностью и эластическими свойствами еще не исследованы. В то же время, учитывая роль эластина в артериальной динамике, представляется важным знать молекулярные основы функции данного белка. Это помогло бы понять сущность ряда сердечно-сосудистых заболеваний.
