9.5. Структура тропоколлагена - это тройной спирально скрученный тяж

Обратимся к конформации основной структурной единицы коллагенового волокна типа I.

Как показали электронно-микроскопические и гидродинамические исследования, тропоколлаген имеет форму стержня длиной 3000 А и диаметром 15 А. Это один из самых длинных среди известных белков. Для сравнения укажем, что по длине тропоколлаген в 60 раз больше диаметра химотрипсина, а по диаметру - в 2 с лишним раза меньше. Каждая из трех полипептидных цепей имеет форму спирали (рис. 9.5). Кроме того, эти три спирализованные цепи закручиваются относительно друг друга, образуя тугую нить. И действительно, коллагеновое волокно обладает удивительной прочностью: для разрыва волокна диаметром нужна сила в

Характер спирализации каждой из цепей в трехцепочечной нити коллагена хорошо

Такая же спираль составляет основу пространственной структуры каждой из трех цепей тропоколлагена.

Рис. 9.7.

Конформация отдельной цепи в тройной спирали коллагена. Изображен участок цепи с последовательностью

виден на примере модельного соединения поли--пролина. Этот синтетический полипептид имеет спиральную форму (рис. 9.6), совершенно отличную от -спирали. В нем отсутствуют водородные связи. Вместо них стабилизацию спирали обеспечивают силы стерического отталкивания пирролидоновых колец в остатках пролина. При спирализации полипептидной цепи пирролидоновые кольца располагаются как можно дальше друг от друга, образуя так называемую транс-спираль типа И, структура которой оказывается гораздо более развернутой по сравнению с туго закрученной -спиралью. Расстояние между двумя аминокислотными остатками но оси спирали поли--пролина составляет 3,12 А, тогда как в -спирали оно равно 1,5 А. На поворот спирали в приходится три аминокислотных остатка.

Рассмотрим теперь конформацию отдельной цепи в трехцепочечной спирали коллагена (рис. 9.7). Каждая, цепь спирализована аналогично поли--пролину. Далее три спирализованные цепи закручиваются одна вокруг другой, образуя суперспираль (рис. 9.8). Расстояние между двумя аминокислотными остатками по оси спирали

Рис. 9.8.

Скелетная модель тройной спирали коллагена. Показана повторяющаяся последовательность

составляет 2,9 А, а на один виток спирали приходится почти 3,3 остатка. Три цепи связаны между собой водородными связями. Донорами водорода служат пептидные NH-группы остатков глицина, а акцепторами-пептидные СО-группы аминокислотных остатков на других цепях. Водородные связи направлены поперечно к длинной оси тропоколлагенового тяжа. В образовании водородных связей, стабилизирующих тройную спираль, участвуют также гидроксильные группы остатков гидроксипролина и молекулы воды. Пространственная модель тройной спирали коллагена показана на рис. 9.9.