3.9. Неполярные взаимодействия играют важную роль в стабилизировании конформации миоглобина

Рентгеноструктурный анализ выявляет структуру миоглобина, но не объясняет, почему молекула имеет данную структуру, а не иную. В сущности, одна из задач белковой химии и состоит в том, чтобы определить, каким образом аминокислотная последовательность задает трехмерную

структуру белка. Изучение миоглобина показало, что внутренняя часть молекулы состоит из плотно упакованных неполярных остатков. Остатки таких аминокислот, как валин, лейцин, изолейцин, метионин и фенилаланин являются гидрофобными. При возможности выбора между водой и неполярной средой они явно предпочитают последнюю. Далее, при плотной упаковке их боковые цепи оказываются сближенными и между ними возникают вандерваальсовы силы притяжения. Таким образом, значительная сила притяжения, обеспечивающая скручивание белковой молекулы, связана с гидрофобностью указанных аминокислотных остатков, т.е. с их тенденцией к отталкиванию воды. Эти гидрофобные боковые цепи оказываются термодинамически более стабильными, если они сгруппированы внутри молекулы, а не развернуты в водной среде. Повышение стабильности при скручивании молекулы белка обусловлено ростом энтропии, происходящим при упорядоченном распределении молекул воды вокруг доступных гидрофобных групп (разд. 6.26). Итак, полипептидная цепь в водном растворе спонтанно скручивается так, что ее гидрофобные боковые цепи оказываются спрятанными внутри, а полярные, заряженные цепи - на поверхности молекулы.