3.8. В растворенном виде и в кристаллическом состоянии миоглобин имеет практически одинаковую структуру
С помощью рентгеноструктурного анализа высокого разрешения была получена замечательно детальная, хотя статическая, картина молекулы миоглобина. Возникает существенный вопрос: имеет ли растворенный миоглобин такую же структуру, как миоглобин кристаллический? Кристаллический миоглобин отличается от растворенного в том отношении, что в процессе
Рис. 3.21.
Структурная основа пониженного сродства миоглобина и гемоглобина к оксиду углерода. А-связь 
расположена на одной прямой со свободным железопорфирином; 
- наклонная геометрия связи 
с миоглобином и гемоглобином, обусловленная тем, что дистальньгй гистидин 
препятствует прямолинейному связыванию 
в результате сродство к 
оказывается значительно сниженным; 
-наклонная геометрия связи 
с миоглобином и гемоглобином. Связь 
со свободными железопорфиринами также имеет наклонную геометрию.
кристаллизации он подвергается воздействию высокой ионной силы 
и между его отдельными молекулами возникают взаимодействия, Могут ли эти факторы так изменить структуру миоглобина, что картина, полученная при рентгеноструктурном анализе, не приближает нас к пониманию его биологической функции? Ответ на этот вопрос - решительное нет. Имеется целый ряд доказательств, что структура миоглобина в растворенном виде и в виде кристалла очень сходна.
1. В кристаллическом состоянии миоглобин функционально активен: он способен присоединять кислород, хотя реакция протекает и не так быстро, как в растворе. В целом реакционноспособность миоглобина в кристаллическом состоянии понижена.
2. Спектр поглощения, характерный для группы гема в миоглобине, растворенном или кристаллическом, один и тот же. Спектры поглощения служат очень чувствительным показателем особенностей микроокружения гема,
3. Содержание a-спиралей в растворенной молекуле оценивают но дисперсии оптического вращения и по круговому дихроизму. Измеренное таким образом количество a-спиралей хорошо согласуется с числом 
-спиралей, полученным при анализе карты электронных плотностей кристалла. Маловероятно, чтобы значительные изменения конформации не сопровождались бы изменением числа спиралей в структуре белка.
4. Рентгеноструктурный анализ миоглобина тюленя показал, что третичная структура этого белка очень близка таковой миоглобина кита. В противоположность этому кристаллические решетки этих миоглобинов весьма различны, а следовательно, и взаимодействия между молекулами в этих двух кристаллах неодинаковы. Таким образом, маловероятно, чтобы значительные искажения структуры были бы обусловлены кристаллической решеткой.
