3.14. а- и b-Цепи гемоглобина очень сходны с миоглобином

Пространственные структуры миоглобина и а- и -цепей гемоглобина обладают поразительным сходством (рис. 3.25). Близкое подобие в конфигурации основных цепей этих белков оказалось неожиданным, поскольку в последовательности аминокислотных остатков в этих трех полипептидных цепях существует много различий.

Рис. 2.10.

Сравнение аминокислотных последовательностей миоглобина кашалота и а- и -цепей гемоглобина человека на примере участка от остатка по остатка Последовательности аминокислот имеют гораздо меньше сходства, чем пространственные структуры этих трех полипептидных цепей.

Собственно только 24 положения из 141 идентичны во всех трех полипептидных цепях; это показывает, что очень сходные пространственные структуры могут быть обусловлены совершенно разной последовательностью аминокислот (рис. 3.26).

Совершенно очевидно, что пространственная конфигурация миоглобина кашалота и а- и -цепей гемоглобина человека имеет общебиологическое значение. В сущности, эта структура свойственна всем миоглобинам и гемоглобинам позвоночных. Сложная конфигурация полипептидной цепи, впервые выявленная на примере -это та основная которую природа предназначила для переносчика кислорода: смысл ее в том, что вокруг гема создается такое микроокружение, которое обеспечивает обратимость связывания кислорода.