6.16. Аллостерические ферменты не подчиняются кинетике Михаэлиса - Ментен

Модель Михаэлиса-Ментен оказала большое влияние на развитие энзимологии. Достоинство этой модели - в простоте и широкой применимости. Все же не все ферменты подчиняются кинетике Михаэлиса-Ментен. В первую очередь - это большая группа аллостерических ферментов, для которых зависимость скорости реакции V от концентрации субстрата имеет сигмоидную форму, а не гиперболическую, как предсказывает уравнение Михаэлиса-Ментен [уравнение (15)]. Вспомним, что кривая связывания кислорода для миоглобина-гиперболическая, тогда как для гемоглобина - сигмовдная. Ситуация с ферментами совершенно аналогична. В аллостерических ферментах один активный центр в молекуле фермента оказывает влияние на другой активный центр в той же молекуле. В результате такого взаимодействия между субъединицами связывание субстрата становится кооперативным, и кривая зависимости V от приобретает сигмоидную форму. Кроме того, активность аллостерических ферментов может регулироваться воздействием определенных молекул, связывающихся с ферментом в некаталитических участках, подобно тому, как на связывание кислорода гемоглобином влияют бисфосфоглицерат,