3.1. Кислород присоединяется к простетической группе гема
Способность миоглобина и гемоглобина связывать кислород обусловлена наличием в них неполипептидного компонента, а именно гема. Гем определяет также красный цвет этих белков. Вообще очень многие белки содержат прочносвязанные специфические неполипептидные компоненты, необходимые для проявления 
гической активности. Такие компоненты получили название простетических групп. Белок, лишенный своей простетической группы, называют апопротеином.
Гем состоит из органической части и атома железа. Органическая часть - протопорфирин образована из четырех пирролъных групп, Четыре пиррола соединяются метиленовыми мостиками, образуя тетрапиррольное кольцо. К нему присоединены 4 метальные, 2 винильные и 2 пропионатные боковые цепи. Возможны 15 вариантов пространственного расположения этих
Рис. 3.1. Изображение эритроцита, полученное с помощью сканирующего электронного микроскопа. (Печатается с любезного разрешения д-ра М. Goldman и д-ра R. Leif.)
(см. скан)
Изображение эритроцитов (двояковогнутой формы) и лейкоцитов (округлые) в мелком кровеносном сосуде, полученное с помощью сканирующего электронного микроскопа. (Kessel R. G., Kardon R. Н. Tissues and Organs, W. H. Freeman and Company, 1979.)
заместителей. В биологических системах присутствует только один из изомеров, называемый протопорфирин IX.
Атом железа в геме присоединен к 4 атомам азота в центре протопорфиринового кольца (рис. 3.2 и 3.3). Железо может давать еще дополнительные связи по обе стороны плоскости гема. Эти направления связей обозначают как пятое или шестое координационные положения. Атом железа в геме может быть в ферроформе 
или ферри-форме 
Соответствующие формы гемоглобина называют феррогемоглобин или ферригемоглобин. Ферригемоглобин называется также метгемоглобином. Только феррогемоглобин 
способен связывать кислород. Аналогичная номенклатура применима и к миоглобину.
