4.8. Для проявления аллостерического эффекта необходимо взаимодействие субъединиц

Рассмотрим структурную основу аллостерических эффектов. Гемоглобин можно расщепить на составляющие его полипептидные субъединицы. Выделенные -цепи гемоглобина по своим свойствам имеют много общего с миоглобином. Сама по себе -цепь характеризуется высоким сродством к кислороду, гиперболической кривой диссоциации кислорода и таким связыванием которое нечувствительно к изменению рН, концентрации и содержанию БФГ. Изолированные -цепи легко образуют тетрамер называемый гемоглобином Подобно -цепи и миоглобину, полностью лишен аллостерических свойств. Отсюда следует, что аллостерические свойства гемоглобина возникают в результате взаимодействия субъединиц. Функциональная единица гемоглобина - это тетрамер, состоящий из полипептидных цепей двух типов.

Рис. 4.10, Проекция части карт электронных плотностей оксигемоглобина (красный) и дезоксигемоглобина (синий), полученная при разрешении 5,5 А. Показаны спирали двух -цепей гемоглобина. Центральная часть схемы соответствует центральному углублению в молекуле. Здесь показано одно из конформационных изменений гемоглобина, сопутствующих присоединению кислорода, а именно сближение двух -спиралей. [Perutz М. F., Nature, 228, 738 (1970).]

Рис. 4.11.

Модель оксигемоглобина при низком разрешении. Показаны два вида контактов между а- и -цепями. а-Цепи изображены белым, -цепи - серым. Три гема, видные на модели, обозначены буквой Область -контактов показана синим, а -контакта-желтым.