10.11. Мембрану эритроцита пронизывают канал для анионов и сложный белок гликофорин

В мембране эритроцитов имеется анионный канал, делающий мембрану проницаемой для и Быстрый обмен этих ионов через мембрану имеет большое значение для транспорта эритроцитами. Как было показано относительно недавно, анионный канал - это димер белка, представленного при электрофорезе полосой 3; он составляет одну четверть общего количества белка в эритроцитарной мембране. Масса димера Для определения локализации и ориентации белка полосы 3 использовали следующий прием: интактные эритроциты, разорванные тени и вывернутые наружу мембранные везикулы подвергали протеолитическому действию химотрипсина. Результат протеолиза зависел от того, что было доступно действию химотрипсина: наружная или внутренняя поверхность мембран или же обе поверхности сразу. Эти опыты показали, что белок полосы 3 локализован на обеих сторонах эритроцитарной мембраны и все молекулы белка одинаково ориентированы (рис. 10.23). Оказалось также, что углеводный компонент белка расположен на наружной поверхности. Трансмембранная локализация белка полосы 3 вполне соответствует его функции канала через мембрану.

Рис. 10.21.

Электрофоретическое разделение белков эритроцитарной мембраны на ДСН-полиакриламидном геле. Краситель кумасси синий. (Печатается с любезного разрешения д-ра V. Marchesi.)

Еще один хорошо изученный трансмембранный белок эритроцитов - это гликофорин А, состоящий из 16 олигосахаридных единиц, прикрепленных к единственной полипептидной цепи. На долю углеводов приходится 60% массы этого белка, так что его название (образованное от греческого «нести сахар») вполне заслуженно. Из-за высокого содержания углеводов гликофорин интенсивно окрашивается PAS-реактивом.

Рис. 10.22. При прохождении через мелкие кровеносные сосуды (капилляры) эритроциты подвергаются обратимой деформации. (Braehemark P.I. Intravascular Anatomy of Blood Cells in Man, Basel, S. Karger AG, 1971.)

Этот белок составляет полосу PAS-1. Исследования с применением протеолиза, химической модификации, а также электронной микроскопии показали, что глико-форин А состоит из трех доменов -концевой области, содержащей все углеводные единицы и локализованной на наружной стороне мембраны; 2) гидрофобного срединного участка, погруженного в углеводный слой мембраны, и 3) -концевой области, содержащей много полярных и ионизированных боковых цепей и расположенной на внутренней стороне эритроцитарной мембраны (рис. 10.24). Несмотря на большое количество данных о структуре гликофорина, функция его остается неизвестной.