9.6. Малые размеры глицина делают его незаменимым компонентом структуры

Теперь мы можем поставить вопрос: почему каждое третье положение в аминокислотной последовательности тропоколлагена занято глицином?

Рис. 9.9. Пространственная модель тройной спирали коллагена. (Печатается с любезного разрешения д-ра A. Rich.)

Во внутреннем пространстве тройного спирального волокна очень тесно (рис. 9.10). По существу, кроме глицина ни один аминокислотный остаток не мог бы уместиться внутри тройной спирали. Поскольку на один оборот спирали приходится три аминокислотных остатка, соответственно каждый третий остаток в каждой из цепей неизбежно глицин. Два остатка по обе стороны от глицина оказываются с наружной стороны тройной спирали, где легко размещаются громоздкие кольца остатков пролина и гидроксипролина.

Казалось бы, из всех аминокислот глицин - наименее важная, так как его боковая цепь - это всего лишь один атом водорода. Однако в организации белковой структуры такая простота может оказаться достоинством, Глицин играет очень важную роль именно потому, что он мал и, занимая очень мало места, не препятствует соединению полипептидных пеней друг с другом. Мы уже сталкивались с этим, рассматривая миоглобин и гемоглобин, где глицин инвариантно стоит в положении способствуя сближению спиралей В химотрипсине в полости, где происходит связывание субстрата, может уместиться большая ароматическая группа только потому, что два остатка, выстилающие полость, - это остатки глицина. В эволюции переносчика электронов цитохрома с самым консервативным аминокислотным остатком оказался глицин. В коллагене мы вновь сталкиваемся с тем, что глицин играет особо важную роль, расширяя диапазон возможных конформаций при скручивании полипептидной цепи.