сходятся 4 субъединицы (рис. 4.19). Участок связывания БФГ образован положительно заряженными остатками, принадлежащими обеим -цепям, а именно: -аминогруппой, лизином и гистидином Очевидно, что эти группы легко взаимодействуют с отрицательно заряженным имеющим при физиологическом значении рН почти 4 отрицательных заряда. Стереохимически БФГ комплементарен констелляции из 6 положительно заряженных групп -цепей, обращенных к внутренней полости молекулы гемоглобина (рис. 4.20). Более слабое связывание БФГ гемоглобином плода по сравнению с гемоглобином А объясняется тем, что у гемоглобина плода в положении находится серин, а не гистидин.
При оксигенировании БФГ отщепляется, поскольку центральная полость становится слишком мала. В частности, сужается промежуток между -спиралями -цепей. Кроме того, расстояние между -аминогруппами возрастает с 16 до 20 А, вследствие чего исчезает контакт между ними и фосфатными группами БФГ.
Теперь нам понятно, почему БФГ снижает сродство к кислороду. Образуя перекрестные связи с -цепями, БФГ стабилизирует четвертичную структуру дезоксигемоглобина. Другими словами, БФГ сдвигает равновесие в сторону -формы. Как уже упоминалось, в дезоксигемоглобине имеется 8 солевых связей, заякоривающих его концевые карбоксильные остатки. Для того чтобы произошло оксигенирование, эти солевые связи необходимо разорвать. Присоединение БФГ создает дополнительные солевые связи, которые должны быть разорваны. В итоге сродство гемоглобина к кислороду при присоединении БФГ оказывается сниженным.