сходятся 4 субъединицы (рис. 4.19). Участок связывания БФГ образован положительно заряженными остатками, принадлежащими обеим
-цепям, а именно:
-аминогруппой, лизином
и гистидином
Очевидно, что эти группы легко взаимодействуют с отрицательно заряженным
имеющим при физиологическом значении рН почти 4 отрицательных заряда. Стереохимически БФГ комплементарен констелляции из 6 положительно заряженных групп
-цепей, обращенных к внутренней полости молекулы гемоглобина (рис. 4.20). Более слабое связывание БФГ гемоглобином плода по сравнению с гемоглобином А объясняется тем, что у гемоглобина плода в положении
находится серин, а не гистидин.
При оксигенировании БФГ отщепляется, поскольку центральная полость становится слишком мала. В частности, сужается промежуток между
-спиралями
-цепей. Кроме того, расстояние между
-аминогруппами возрастает с 16 до 20 А, вследствие чего исчезает контакт между ними и фосфатными группами БФГ.
Теперь нам понятно, почему БФГ снижает сродство к кислороду. Образуя перекрестные связи с
-цепями, БФГ стабилизирует четвертичную структуру дезоксигемоглобина. Другими словами, БФГ сдвигает равновесие в сторону
-формы. Как уже упоминалось, в дезоксигемоглобине имеется 8 солевых связей, заякоривающих его концевые карбоксильные остатки. Для того чтобы произошло оксигенирование, эти солевые связи необходимо разорвать. Присоединение БФГ создает дополнительные солевые связи, которые должны быть разорваны. В итоге сродство гемоглобина к кислороду при присоединении БФГ оказывается сниженным.