9.14. Коллагеназы-ферменты, специфически расщепляющие коллаген
Коллагеназа - это фермент, расщепляющий пептидные связи в определенных участках спирализованных областей коллагена. В отношении других ферментов коллаген проявляет очень высокую степень устойчивости. Известны два типа коллагеназ.
1. Один тип коллагеназ синтезируется некоторыми микроорганизмами. Так, Clostridium histolyticum (бактерия, вызывающая газовую гангрену) выделяет коллагеназу, расщепляющую полипептидную цепь коллагена более чем в 200 участках. Фермент гидролизует следующую связь:
Эта коллагеназа, разрушающая соединительнотканные барьеры организма-хозяина, способствует проникновению (инвазии) высокопатогенного клостридия в организм.
Сама бактерия не содержит коллагена и потому не подвержена действию коллагеназы.
2. Второй тип - это тканевые коллагеназы, которые обнаруживаются у земноводных и млекопитающих в растущих или подвергающихся метаморфозу тканях. Впервые коллагенолитическая активность была выявлена в хвостовом плавнике головастиков в период метаморфоза (рис. 9.21), когда в течение нескольких дней происходит резорбция больших количеств коллагена в ткани. Для определения коллагенолитической активности маленькие кусочки подвергающегося метаморфозу хвостового плавника культивировали на слое коллагеновых волокон. Спустя несколько часов на этом непрозрачном слое появились совершенно прозрачные зоны, что указывало на высокую активность коллагеназы (рис. 9.22). Коллагенолитическая активность выявляется также в таких тканях млекопитающих, которые претерпевают быструю реорганизацию, например в матке после родов. Совершенно ясно, что время
Рис. 7.18. Образование альдольной поперечной сшивки из двух боковых цепей лизина.
Рис. 9.19,
Боковая цепь гистидина может присоединяться по месту двойной связи 
в альдольной сшивке, при этом образуется гистидин-альдольная поперечная сшивка.
и сила действия тканевых коллагеназ должны находиться под строгим контролем.
Коллагеназа головастика обладает удивительной спицифичностью. Этот фермент расщепляет тропоколлаген, как бы делая срез через все три цепи в единственном месте - вблизи от аминокислотного остатка 750 в последовательности из 1000 остатков, Два фрагмента, составляющие соответственно 1/4 и 3/4 исходной цепи, при температуре тела спонтанно развертываются и становятся доступными действию других протеолитических ферментов,
