2.8. Конформация полипептидных цепей

Поразительная особенность белков состоит в том, что каждый из них имеет четко определенную трехмерную структуру, Как показано ниже, будучи развернутыми или уложенными случайным образом, полипептидные цепи лишены биологической активности. Функциональные свойства белков определяются их конформацией, т.е. пространственным расположением атомов.

Рис. 2.30. Трипсин гидролизует полипептиды по карбоксильной группе остатков лизина и аргинина.

Рис. 2.31. Пептид, образующийся при химотриптическом расщеплении, перекрывает два триитических пептида; благодаря этому можно установить последовательность расположения пептидов.

Рис. 2.32.

Дисульфиды расщепляются надмуравьиной кислотой.

Важную роль при этом играет последовательность аминокислот, так как в конечном счете именно она определяет конформацию белка.

В конце 30-х годов Л. Полинг (L. Pauling) и Р. Кори (R. Corey) начали проводить рентген оструктурные исследования аминокислот и петидов. Они определяли стандартные длины и углы связей, с тем чтобы исходя из этих данных предсказать конформацию белков. Был обнаружен важный факт; пептидная единица обладает жесткой планарной (плоской) структурой. Водород в замещенной аминогруппе почти всегда занимает трансположение по отношению к кислороду карбонильной группы (рис. 2.33). Связь между атомом углерода карбонильной группы и атомом азота пептидной единицы имеет частично характер двойной связи, и, следовательно, вращение вокруг этой (рис. 2.34) связи должно быть заторможено. Длина связи составляет -среднее значение между длинами одинарной связи (1,49 А) и двойной связи (1,27 А).

Рис. 2.33. Пептидная группа имеет жесткую планарную структуру. Показаны длины связей (в А).

В отличие от рассмотренного случая связь между -углеродным атомом и углеродным атомом карбонильной группы истинно одинарная. Следовательно, по обеим сторонам жесткой пептидной единицы вокруг этих связей имеется высокая степень свободы вращения (рис. 235).

Рис. 2.34. Планарность иептидной группы обусловлена тем, что связь азот-углерод носит частично характер двойной связи.

Рис. 2,35. В области свзей между пептидными группами и -углеродными атомами имеется довольно высокая степень боды вращения.

Рис. 2.36. (см. скан)

Определение углов характеризует вращение относительно одинарной связи характеризует вращение относительно одинарной связи . (Levinthal С. Molecular model building by computer, Scientific American, Inc., 1966.).

Вращения относительно этих связей описываются углами и (рис. 2.36).

Для полного описания конформации основной цепи полипептида необходимо знать для каждого аминокислотного остатка.