15.8. Тиаминпирофосфат, простетическая группа транскетолазы, переносит активированные альдегиды
Транскетолаза содержит в качестве простетической группы прочно связанный тиаминпирофосфат (ТПФ). Мы уже встречались ранее с этой простетической группой, когда рассматривали декарбоксилирование пирувата пируват-дегидрогеназным комплексом. Механизм каталитического действия транскетолазы сходен с механизмом указанной выше реакции и состоит в переносе активированного альдегидного фрагмента на акцептор. В транскетолазной реакции акцептором служит альдоза, тогда как в случае пируват-дегидрогеназной реакции - липоамид. При обеих реакциях местом присоединения кетосубстрата является тиазольное кольцо простетической группы.
Углеродный атом 
имеет сильнокислотный характер и легко ионизируется с образованием карбаниона, который и присоединяется к карбонильной группе кетосубстрата (ксилулозо-5-фосфата, фруктозо-6-фосфата, седогептулозо-7-фосфата). Образующееся в результате промежуточное соединение теряет группу R-СНОН,
образуя отрицательно заряженный активированный гликоальдегидный компонент. Положительно заряженный азот тиазольного кольца действует как улавливатель электронов, способствуя появлению отрицательного заряда на активированном промежуточном соединении.
Рис. 15.3. Микрофотография жировой ткани.
Далее происходит конденсация карбонильной группы соответствующего альдегидного акцептора с активированным гликоальдегидным компонентом, приводящая к образованию новой кетозы, которая отделяется от фермента.
