Главная > Биохимия, Т.2
НАПИШУ ВСЁ ЧТО ЗАДАЛИ
СЕКРЕТНЫЙ БОТ В ТЕЛЕГЕ
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Пред.
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
21
22
23
24
25
26
27
28
29
30
31
32
33
34
35
36
37
38
39
40
41
42
43
44
45
46
47
48
49
50
51
52
53
54
55
56
57
58
59
60
61
62
63
64
65
66
67
68
69
70
71
72
73
74
75
76
77
78
79
80
81
82
83
84
85
86
87
88
89
90
91
92
93
94
95
96
97
98
99
100
101
102
103
104
105
106
107
108
109
110
111
112
113
114
115
116
117
118
119
120
121
122
123
124
125
126
127
128
129
130
131
132
133
134
135
136
137
138
139
140
141
142
143
144
145
146
147
148
149
150
151
152
153
154
155
156
157
158
159
160
161
162
163
164
165
166
167
168
169
170
171
172
173
174
175
176
177
178
179
180
181
182
183
184
185
186
187
188
189
190
191
192
193
194
195
196
197
198
199
200
201
202
203
204
205
206
207
208
209
210
211
212
213
214
215
216
217
218
219
220
221
222
223
224
225
226
227
228
229
230
231
232
233
234
235
236
237
238
239
240
241
242
243
244
245
246
247
248
249
250
251
252
253
254
255
256
257
258
259
260
261
262
263
264
265
266
267
268
269
270
271
272
273
274
275
276
277
278
279
280
281
282
283
284
285
286
287
288
289
290
291
292
293
294
295
296
297
След.
Макеты страниц

Распознанный текст, спецсимволы и формулы могут содержать ошибки, поэтому с корректным вариантом рекомендуем ознакомиться на отсканированных изображениях учебника выше

Также, советуем воспользоваться поиском по сайту, мы уверены, что вы сможете найти больше информации по нужной Вам тематике

ДЛЯ СТУДЕНТОВ И ШКОЛЬНИКОВ ЕСТЬ
ZADANIA.TO

14.15. Трехмерная структура цитохрома c

Цитохром с - единственный из белковых переносчиков электронов, который можно путем мягкой обработки отделить от внутренней митохондриальной мембраны. Растворимость этого периферического мембранного белка в воде облегчает его очистку и кристаллизацию. Действительно, о структуре цитохрома с известно значительно больше, чем о структуре какого-либо другого белка переносчика электронов.

Цитохром с состоит из одной -членной полипептидной цепи и присоединенной к ней ковалентно группы гема. Трехмерную структуру ферро- и ферриформ цитохрома с раскрыл Ричард Дикерсон (Richard Dickerson) с разрешением, близким к атомному (рис. 14.14). Белок имеет почти сферическую форму диаметром 34 А. Группа гема окружена многочисленными плотно упакованными гидрофобными боковыми цепями. Атом железа связан с атомом серы остатка метионина и с атомом азота остатка гистидина (рис. 14.15). Гидрофобный характер окружения гема обусловливает большее положительное значение окислительно-восстановительного потенциала цитохрома с (соответствующее более высокому сродству к электронам), чем в случае того же самого комплекса гема в водной среде. Удаление электрона из гема в составе цитохрома с является

Рис. 14.14. Трехмерная структура восстановленного цитохрома с тунца. Показаны группа тема (окрашено красным), метионин-80 (окрашено синим), гистидин-18 (окрашено синим) и -углеродные атомы [Така - по Т. Kallai О. В., Swanson R., Dickerson R. Е., J. Biol, chem., 248, 5244 (1973).]

энергетически менее выгодным, чем его удаление из гема в воде, потому что в цигохроме с диэлектрическая постоянная вблизи атома железа ниже.

Общая структура молекулы может быть охарактеризована как оболочка толщиной в один остаток, плотно окружающая гем. Гидрофобные боковые цепи образуют внутреннюю часть оболочки. Далее идет главная цепь, за ней следуют несущие заряд боковые цепи, которые размещаются на поверхности. Имеется очень маленькая -спираль, -складчатые слои отсутствуют. По существу полипептидная цепь обернута вокруг гема. Остатки с 1-го по 47-й находятся со стороны гистидина-18 группы гема (названной правой стороной), остатки с 48-го по 91-й - на стороне метионина-80 (названной левой стороной). Остатки с 92-го по 104-й идут обратно через гем на его правую сторону.

1
Оглавление
email@scask.ru