37.11. Белки. Классификация и функция. Денатурация
Белки подразделяются на два больших класса: фибриллярные белки, нерастворимые в воде, и глобулярные белкй, растворимые в воде или водных растворах кислот, оснований или солей. (Из-за большого размера
молекул образующиеся растворы являются коллоидными.) Различие в растворимости этих двух классов соединений обусловлено различиями в форме молекул, что и отражено в первом приближении в их названиях.
Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна подле другой с образованием волокон; в некоторых случаях они удерживаются рядом многочисленными водородными мостиками. В результате этого межмолекулярные силы, которые должны быть преодолены растворителем, очень сильны.
Молекулы глобулярных белков сложены в компактные клубочки, которые часто по форме приближаются к шару. Водородные связи в этом случае являются внутримолекулярными, и площадь соприкосновения между отдельными молекулами невелика. В этом случае межмолекулярные силы относительно слабы.
Характер молекулярных и межмолекулярных структур определяет не только растворимость белка, но также и общий тип выполняемых им функций.
Фибриллярные белки служат основным строительным материалом животных тканей, т. е. выполняют ту функцию, которая более всего им подходит: они нерастворимы и склонны к образованию волокон. К их числу относятся следующие белки: кератин — в коже, волосах, ногтях, рогах и перьях; коллаген — в сухожилиях; миозин — в мускулах; фиброин — в шелке.
Глобулярные белки выполняют ряд функций, связанных с поддержанием и регуляцией жизненных процессов, — функций, требующих подвижности и, следовательно, растворимости. К их числу относятся следующие белки: все ферменты, многие гормоны, например инсулин (из поджелудочной железы), тироглобулин (из щитовидной железы), адренокортикотропный гормон (АКТГ) (из гипофиза); антитела, ответственные за аллергические реакции и обеспечивающие защиту от чужеродных организмов; альбумин яиц; гемоглобин, являющийся переносчиком кислорода из легких в ткани; фибриноген, который превращается в нерастворимый фибриллярный белок фибрин, что вызывает свертывание крови.
Внутри каждого из этих двух больших классов белки далее подразделяются на основании их физических свойств, особенно растворимости: например, альбумины (растворимы в воде, коагулируют при нагревании), глобулины (не растворимы в воде, растворимы в разбавленных солевых растворах) и т. д.
Необратимое осаждение белков, называемое денатурацией, происходит под действием тепла, сильных кислот или оснований или различных других агентов. Коагуляция яичного белка при нагревании — пример денатурации белка яичного альбумина. Крайняя легкость денатурации многих белков очень затрудняет их изучение. Денатурация вызывает глубокие изменения в белке и полностью уничтожает их физиологическую активность. (По-видимому, денатурация вызывает изменения во вторичной структуре белков, разд. 37.16).
Явление денатурации свойственно лишь еще одному классу соединений, нуклеиновым кислотам (разд. 37.17). Хотя полипептиды и очень близки белкам, однако они не подвергаются денатурации, вероятно, вследствие того, что их молекулы имеют меньший размер и менее сложны.
